Kötőszöveti rostok és képződésük Dr. L. Kiss Anna Humanmorfológiai és Fejlődésbiológiai Intézet Semmelweis Egyetem Budapest 2013

A kötőszövet alkotóelemei Sejtek Sejtközötti állomány (extracelluláris mátrix) mobil fix rostok amorf alapállomány fibrocyta retikuumsejt adipocyta melanocyta mesoblast macrophag hízósejt plasmasejt granulocyta (neutrophil, eosinophil) glükozaminoglikánok proteoglikánok adhéziós glikoproteinek kollagén rugalmas retikuláris fibrillin hialuronsav kondroitinszulfát haparánszulfát keratánszulfát dermatánszulfát fibronektin laminin tenaszcin enaktin trombospondin

Kötőszöveti rostok kollagén rost: nagy húzó szilárdság, kis rugalmasság, ellenálló rugalmas rost: nagy rugalmasság, kicsi a szakító szilárdság rácsrost: a legvékonyabb rost féleség fibrillin

Kollagén rost vékonyabb, vastagabb kötegeket képez fénymikroszkóposan: rózsaszín (eosinophil,HE) vagy kék (anilin kék, Mallory, azán) kötegek EM: harántcsikolat: periodikusan rendeződött világos és sötét csíkok a fibrillum kötegek: d:50-90nm kollagen rostok: kollagen moleculák

Kollagén rostok (HE festés)

fibrociták

Kollagen Kollagen: fibrilláris fehérje, glikoprotein Tropokollagenből épül fel: - 290 nm hosszú, 1.5 nm átmérőjű, α -hélix szerkezetű fehérje: prokollagén - 3 α-hélix polipeptid lánc áll össze speciális aminosav szekvencia: ismétlődő glicin-x-y aminosavak (az esetek 30%-ában x és y: prolin és hidroxiprolin; + alanin és hidroxilizin) A prokollagen molekulákat a lizin aminosavak közötti kovalens kötések tartják össze A prokollagen alegységek egymáshoz képest 1/4-el el vannak tolva (67 nm: az eltolt molekulák finom csikolatának egymásra vetülése), 40 nm rés az egyes molekulák között harántcsikolat (CSAK electronmikroszkóposan!!!)

prokollagén prokollagén A prokollagén

RGD szekvencia és annak jelentősége RGD szekvencia: arg-gly-asp: szignál tripeptid a legtöbb kollagén molekulában jelen van a kötőszöveti sejtek integrin-szerű receptoraihoz kötődik a sejtek a kollagén rostokhoz kötődnek a sejtek vándorolhatnak a kollagénen a kapcsolat sejtosztódást és differenciálódást stimulál

A kollagén bioszintézise 1.) az α-lánc a dER riboszómáin (tipikus export fehérje szintézis) 2.) a fehérje bekerül az ER lumenébe: a.)szignál peptid lehasad, b.) hidroxiprolin és hidroxilizin keletkezése; ascorbinsav (vitaminC) mint kofactor szükséges 3.) transport a Golgi készülékbe; 4.) bizonyos lizin aminosavak glicozilalódnak (az egyes kollagén típusok különböző mennyiségű és minőségű szénhidrátot tartalmaznak); 3-as hélix (triple helix) kialakulása prokollagén 5.) vezikuláris transzport a Golgiból a plazmamembrán felé; exocytosis 6.) a nem-helikális részek többségének enzimatikus eltávolítása (prokollagen peptidáz) : tropokollagén 7.) a tropokollagén polimerizációja: fibrillumok (a sejtmembrán invaginációiban)

Skorbut: C-vitamin hiánya A kollagén rost képződéséhez C-vitamin kell: hidroxiprolin és hidroxilizin keletkezése; ascorbinsav (vitaminC) mint kofactor szükséges - lassan gyógyulnak a sebek - csontképződés zavara

Fibroblaszt EM kép

Fibroblaszt: kollagén szintézis

A kollagén típusai Kollagén család: kb. 25 α-helikális kollagén molecula különbözőképpen kombinálódnak a tripletekben kb. 15 féle kollagén, római számmal jelölve Type I: csont, ín, bőr Type II: hyalin és elasztikus porc (vékonyabb, mint Type I) Type III: retikuláris rostok, membrana basalis (elsőként szintetizálódik a sebgyógyuláskor), erek fala Type IV: lamina basalis Type V: amnion és chorion

A kollagén típusai Type VII: hemidesmosomák, a lamina basalist horgonyozzák a kötőszövethez Type IX: a TypeII kollagénhez kötődik porcban Type XII: a TypeI kollagénhez kapcsolódik

Retikuláris rostok rendkívül vékonyak: d:0.5-2µm extenzíve, kiterjedt hálózatot képeznek bizonyos szervekben nagy mennyiségű glikoprotein kapcsolódik a rostokhoz főleg TypeIII kollagénből állnak

Elasztikus rostok nagy számban vannak jelen olyan szövetekben, amelyeknek nagy a rugalmassága elasztikus rostok: amorf mag, amely elasztinból áll, és fibrillinnel van körülvéve elasztin: szolubilis monomer, tropoelastin formájában szintetizálódik – exocytosis a monomereket a lizil oxidáz polimerizálja a turnover extrém lassú, elsősorban a fejlődés során szintetizálódik, sérüléskor az elasztin vagy nem pótlódik, vagy funkció képtelen rostok pótolják

Elasztikus rostok

Fibrillin rendkívül vékony (d: 8-10nm) filamentumok csak EM képeken láthatók fibrillin: glikoprotein Marfan syndroma: autoszómás domináns genetikai rendellenesség; defektes fibrillin képződés symptomák: skeletális, cardiovasculáris és látással kapcsolatosak: hosszú és vékony végtagok, homorú mellkas, scoliosis és megnyúlt ujjak; mitralis billentyű prolapsusa, tágult aorta (aneurisma), sérült Descemet membrán és lencsefüggesztő rostok a szemben

A kötőszövet típusai

Mesenchyma (embrionális kötőszövet)

A kötőszövet típusai laza rostos kötőszövet kevés rost, irreguláris struktúra leggyakoribb típus, tereket tölt ki, összekapcsolja a szerveket jó a vérellátása jól regenerálódik

rendezett tömött röstös ksz - sok rost, szabályosan rendezett kötegekben - rossz a vérellátás - nehezen regenerálódik rendezetlen tömött rostos ksz sok rost, szabálytalanul rendeződött kötegekben

fehér és barna zsírszövet adipocytákból és kevés rácsrostból „zsírpárnák” fehér és barna zsírszövet

Barna zsírszövet

Irodalom Röhlich Pál: Szövettan. Budapest, 1999 A szövettani képek a Humánmorfológiai és Fejlődésbiológiai Intézet gyűjteményéből származnak. Carola R, Harley JP, Noback CR: Human Anatomy & Physiology, McGraw-Hill Inc., USA, 1990 Wikipedia