Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

ENZIMEK Def: katalizátorok, a reakciók (biokémiai) sebességét növelik 10 6 -10 12 növelik nem katalizált reakciók Közös tulajdonságok: fehérjék, de! aktív.

Hasonló előadás


Az előadások a következő témára: "ENZIMEK Def: katalizátorok, a reakciók (biokémiai) sebességét növelik 10 6 -10 12 növelik nem katalizált reakciók Közös tulajdonságok: fehérjék, de! aktív."— Előadás másolata:

1

2 ENZIMEK Def: katalizátorok, a reakciók (biokémiai) sebességét növelik növelik nem katalizált reakciók Közös tulajdonságok: fehérjék, de! aktív centrum- ahol a szubsztrátok termékké alakulnak specificitás számos enzim aktivitása szabályozható

3 ÁLTALÁNOS TULAJDONSÁGOK Fehérjék: Molekula tömeg 1.5x Denaturálhatók egy vagy több polipeptidlánc A reakciósebességet növelik, de a reakció egyensúlyát nem befolyásolják átalakulás/enzim molekula/perc A+B  C+D v 1 =k 1 x[A][B] visszafelé v 2 =k 2 x[C][D] egyensúlyv 1 =v 2 K eq =k 1 /k 2 =[C][D]/[A][B] egyensúlyi állandó NEM VÁLTOZIK, AKÁR VAN JELEN ENZIM, AKÁR NINCS ENZIMMEL AZ EGYENSÚLY ELÉRÉSE GYORSABB LESZ

4 AZ ENZIMEK SPECIFIKUSAK, de! Fumaráz (citrát kör) L-almasav sem D-almasav Fumársav sem maleinsav (cisz) nem szubsztrát HO COOH COOH--CH 2 --C--COOH CH==CH + H 2 O H COOH Proteázok: specificitás

5 KATALÍZIS átmeneti komplex e és szubsztrát(ok) között (kimutatható) AKTÍV CENTRUM: ENZIM KONFORMÁCIÓ ALAKÍTJA KI DE! R- OLDALLÁNCOK SPECIFIKUS MÓDON EGYMÁSHOZ KÖZEL KERÜLNEK SZUBSZTRÁT KÖTÉS KOVALENS – NEM KOVALENS SPECIFIKUS CSOPORTOK EGYÜTTMŰKÖDÉSE A SZUBSZTRÁT BIZONYOS KÖTÉSEIT LAZÍTJA, DESTABOLIZÁLJA

6 AZ ENZIMEK CSÖKKENTIK A KÉMIAI REAKCIÓK AKTIVÁLÁSI ENERGIÁJÁT

7 T1T1 T2T2 Molekulák E energiával Molekulák E energiával energia T 2  T 1 (hőmérséklet) T1T1 -Enzim energia +Enzim A nyilak a reakció végbementéhez szükséges minimális Energiatartalmat jelzik T 1 (-) reakció T 2 (+) reakció T 1 + ENZIM (+) reakció

8 PÉLDA GG G S P MÁGNESES KÖLCSÖNHATÁS GG G S P ES GOGO GG S P

9 Az aktiválási energia változása katalizált és nem- katalizált reakciókban

10 KOENZIMEK BIZONYOS ENZIMEK MŰKÖDÉSÉHEZ SZÜKSÉGES NEM FEHÉRJETERMÉSZETŰ ANYAGOK KOENZIM + APOENZIM = HOLOENZIM PROSZTETIKUS CSOPORT – KOVALENSEN KAPCSOLÓDIK AZ ENZIMHEZ

11 ENZIMKINETIKA A KONCENTRÁCIÓ HATÁSA: REAKCIÓSEBESSÉG: IDŐEGYSÉG ALATTI SZUBSZTRÁT VAGY TERMÉKKONCENTRÁCIÓ VÁLTOZÁS -dc/dt= k o =k o *c O nulladrendű reakció: a reakciósebesség nem függ a szubsztrátkoncentrációtól (a t1/2 igen) -dc/dt=k 1 *c=k 1 *c 1 elsőrendű reakció: a felezési idő nem függ a koncentrációtól -dc/dt=k 2 *c*c=k 2 *c 2 másodrendű reakció k: reakciósebességi állandó, dimenziója k=c 1-n *t -1

12 A HŐMÉRSÉKLET HATÁSA A REAKCIÓSEBESSÉGRE ln k = ln c - Ea/RT log10 k = log10 c - Ea/2.30 RT behelyettesítve: R = 8.31 J/mol.K nevezzük log10 c = A log10 k = A - Ea / (2.30)(8.31)T Ez az Arrhenius egyenlet Log k 1/T ARRHENIUS ÁBRÁZOLÁS LOG k 1/T-vel egyenesen arányos Aktiválási energia számolható De! hődenaturáció

13 MICHAELIS-MENTEN KINETIKA E + S  ES E +P [S] V [ENZIM] V KEZDETI REAKCIÓSEBESSÉG

14 MICHAELIS-MENTEN KINETIKA E + S  ES E +P IDŐ [C] [ES] [E] sz E0E0 [P] S0S0 [S] Az enzimreakcióban résztvevő komponensek koncentráció- változása

15 E + S  ES E +P IDŐ [C] [ES] t 1 t 2 t 1 -t 2 időben – [S], [P] lineárisan változik - [ES] állandó [ES] – dinamikus egyensúly, steady state

16 5. Töredék S P 6. P ES reakció elhanyagolható MICHAELIS-MENTEN KINETIKA FELTÉTELEI E + S  ES E +P IDŐ [C] [ES] [E] sz E0E0 [P] S0S0 [S] 1.A termékkoncentráció növekedés – lineáris 3. [S] 0  S   S  >>[E] 2. A szubsztrátcentráció csökkenés – lineáris

17 M AXIMÁLIS REAKCIÓSEBESSÉG, M ICHAELIS KONSTANS MEGHATÁROZÁSA E + S  ES E +P k1k1 k2k2 k -1 ES keletkezés = bomlás = steady state V 1 =k 1 [E sz ][S]keletkezés [E t ]=[E sz ]+[ES][E sz ]=[E t ]-[ES] V 2 =k -1 [ES]+k 2 [ES]bomlás Ha v 1 =v 2

18 M AXIMÁLIS REAKCIÓSEBESSÉG, M ICHAELIS KONSTANS MEGHATÁROZÁSA E + S  ES E +P k1k1 k2k2 k -1 ES keletkezés = bomlás = steady state k 1 ([E t ]-[ES])[S] keletkezés keletkezés = k -1 [ES]+k 2 [ES] bomlás bomlás Ha v 1 =v 2 k 1 ([E t ]-[ES])[S]= (k -1 +k 2 )[ES] k -1 +k 2 ([E t ]-[ES])[S] k 1 [ES] k -1 +k 2 k 1 K M = Michaelis konstans

19 [E SZ ]+[S] k1 [ES] k2 [E] + [P] k-1 Ha P +E ESAKKOR v=k 2 [ES] V max =k 2 [E t ] MICHAELIS EGYENLET átrendezések után V= V Max [S] K M + [S]


Letölteni ppt "ENZIMEK Def: katalizátorok, a reakciók (biokémiai) sebességét növelik 10 6 -10 12 növelik nem katalizált reakciók Közös tulajdonságok: fehérjék, de! aktív."

Hasonló előadás


Google Hirdetések