Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

AZ ENERGIA RAKTÁROZÁSA.  Energia tárolásra alkalmas vegyület (ATP) minden élőlényben megtalálható  Az élő szervezet a tápanyagok oxidációjával jut energiához,

Hasonló előadás


Az előadások a következő témára: "AZ ENERGIA RAKTÁROZÁSA.  Energia tárolásra alkalmas vegyület (ATP) minden élőlényben megtalálható  Az élő szervezet a tápanyagok oxidációjával jut energiához,"— Előadás másolata:

1 AZ ENERGIA RAKTÁROZÁSA

2  Energia tárolásra alkalmas vegyület (ATP) minden élőlényben megtalálható  Az élő szervezet a tápanyagok oxidációjával jut energiához, melyet kémiai energiává alakít át, majd ezt használják fel.  Energia tárolás elve: a tápanyag lebontás során keletkező hőt kémiai kötés kialakítására használják; ha a szervezetnek energiára van szüksége, felbontja a kötést, mely fedezi a szükséges energiát.

3 ATP

4  Az egyes foszfátcsoportok hidrolízise jelentős energia felszabadulással jár, miközben di- ill. monofoszfát alakul ki.  ATPADP + P i  G°= - 30,5 kJ / mol ADPAMP + P i  G°= - 30,5 kJ / mol AMPADENOZIN + P i  G°= - 14,2 kJ / mol ( ATP működéséhez Mg ++ -ok is szükségesek) H 2 O H2OH2O H2OH2O

5  A foszfátcsoportok további lehasadása történhet: ATP + H 2 O  AMP + PP i  G°= - 30,5 kJ / mol pirofoszfát PP i + H 2 O 2 P i ATP + AMP 2 ADP a foszfátcsoport átvihető hidroxil-, vagy karboxil-csoportot tartalmazó vegyületre is ATP + XADP + X~P (X lehet pl.: glicerinsav 1,3-difoszfát ill. foszfoenol-piruvát) adenilát-kináz anorganikus-pirofoszfatáz

6 Foszfátcsoportot tartalmazó fontosabb biokémiai molekulák vegyületkötéstípusΔG °’ (kJ/ mol) foszfo-enolpiruvátenolészter-61,9 glicerinsav-1,3-difoszfátsavanhidrid-49,3 kreatin-foszfátfoszforil-guanidin-43,1 acetil-foszfátsavanhidrid-42,3 arginin-foszfátfoszforil-guanidin-33,5 adenozin-trifoszfátsavanhidrid-30,5 glükóz-1-foszfátacetál-szemiészter-20,9 fruktóz-6-foszfátprimer alkohol-észter-15,9 glükóz-6-foszfátprimer alkohol-észter-13,8 glicerol-1-foszfátprimer alkohol-észter-9,2 NAGY ENERGIÁJÚAK KIS ENERGIÁJÚAK

7 NAGYENERGIÁJÚ vagy MAKROERG KÖTÉS: azok a kötések, melyek hidrolízisekor felszabaduló energia nagyobb, mint – 30 kJ / mol KIS ENERGIÁJÚ vagy MIKROERG KÖTÉSEK: azok a kötések, melyek hidrolízisekor felszabaduló energia kisebb, mint – 30 kJ / mol

8  ATP-t más szerves bázis is helyettesítheti (uracil, guanin, citozin), melyek szintézisek energiáját szolgáltatják: lipid szintézishez: ATP + CTP poliszacharidok szintéziséhez: ATP + UTP fehérjék szintéziséhez :ATP + GTP RNS szintézishez : ATP + GTP + CTP + UTP DNS szinzéziséhez: dATP + dGTP + dCTP + dTTP (d- dezoxi-ribózt jelöli)

9  A foszfáton kívüli makroerg kötések, melyek egyéb atomcsoportok lehasadásával szolgáltatnak energiát: Koenzim-A tioészterei  Acetil-CoA SAM (S-adenozil-metionin)  metilálási folyamatok ACP ( acil-carier-protein)  zsírsavszintézisek

10 ENZIMEK

11  Élő szervezetekben lejátszódó folyamatokat enzimek katalizálják.  ENZIMEK olyan katalitikus aktivitású fehérjék, melyek az aktiválási energia csökkentésével lehetővé teszik bizonyos kémiai reakciók végbemenetelét, ill. a reakciók sebességét gyorsítják.

12  „en zym” : élesztőben (1873. W. KÜHNE)  CAGNIARD de LATOUR : az alkoholos erjedés élesztősejtek munkája  BOUCHNER az erjedés a sejtből kivont MANASZEJNA anyag jelenlétében, sejtmentes környezetben is lejátszódik  SUMNER : ureáz előállítása

13  enzimek jellemzői: » bonyolult szerkezeti felépítés » nagy molekulatömeg » kolloidális sajátság » környezettől függő (pH, hőm.) konformáció : alakváltozás » megfelelő polaritás » fehérjetermészetű (aminosavszekvencia)

14  Enzimek működéséhez kofaktorra van szükség, ezek a KOENZIMEK, melyek lehetnek kisebb szerves molekulák vagy fémionok  APOENZIM : a koenzim eltávolítása után maradó fehérjerész  HOLOENZIM APOENZIM + KOENZIM

15 Enzimek elnevezése  Felfedezőjéről  „áz” végződés, mely kapcsolódik a szubsztrát nevéhez ill. a rekciótípushoz, majd ezt összekombinálták  Nemzetközi Enzimbizottság (E.C. = Enzyme Comission) 6 csoportot ír le kémiai jelleg szerint

16 Enzimek osztályba sorolása 1.OXIDO-REDUKTÁZOK 1.1. C OH oxidációs-redukciós 1.2. C O folyamatokat katalizálnak 1.3. CH CH hidrogénezés vagy 1.4.CH NH 2 dehidrogénezés 1.5.CH NH 1.6.NAD, NADP

17 2. TRANSZFERÁZOK atomcsoportokat átvivő enzimek 2.1. C 1 - töredék 2.2. CHO v. C O transzoldoláz, transzketoláz 2.3. acilaciltranszferáz 2.4. glikoltranszglikoláz 2.5. alkil v. aril 2.6. N-tartalmú csop. amino-transzferáz 2.7. P-tartalmú csop. foszfo-transzferáz: kináz 2.8. S-tartlamú csop. szulfo-transzferáz

18 3. HIDROLÁZOK különböző kötéseket hidrolizálnak 3.3. észter 3.2. glikozidglikozid-hidroláz 3.3. éter 3.4. peptidpeptidáz 3.5. C-N kötés 3.6. savanhidrid

19 4. LIÁZOK V. szintetázok atomcsoport lehasítása kettőskötés kialakításával v. addíció kettős kötésre - dezamináz 4.1.C C 4.2. C O 4.3. C N

20 5. IZOMERÁZOK molekulán belüli átrendeződést katalizálnak 5.1.racemázok 5.2.cisz  transz izomeráz 5.3.oxidoreduktázok 5.4.transzferáz

21 6. LIGÁZOK v. szintetázok kötés kialakítása ATP felhasználásával 6.1.C O 6.2.C S 6.3.C N 6.4.C Cpiruvát-karboxiláz

22  4 szám jellemzi 1. főosztály 2. alosztály 3. akceptor típusa milyen 4. magát az enzimet határozza meg Pl: E.C transzferáz, hexokináz/D-hexóz-6-foszfotranszferáz

23 Az enzimreakciók kinetikai alapjai Enzim működése a szervezetben vizes közegben, állandó hőmérsékleten, nyomáson, csaknem állandó pH-n Hatásukat : a) az aktiválási energia csökkentésével b) új reakció megnyitásával fejtik ki E + SESE + T k1k1 k2k2 k3k3

24 Enzimek katalizáló hatása az aktiválási energiákra E+S  [ES]  [ES]*  E + T

25 A koncentrációk változása a reakció során koncentráció idő [S 0 ] [S] [ T ] [ E 0 ] [E] [ES] [ S 0 ] – kezdeti szubsztrát konc. [S] – szubsztrát konc. [E 0 ] –kezdeti enzim konc. [E] – enzim konc. [ES] – enzim-szubszt. konc. [T] – termék konc.

26 ES komplex keletkezésének sebessége: v 1 : v 1 = k 1 · [E] · [S] Bomlás: két részből állhat termékképződés (k 3 ) visszaalakulás (k 2 ) v 3 = k 3 · [ES]v 2 = (k 2 + k 3 ) · [ES] Stacionáris állapotban: v 1 = v 2 k 1 · [E] · [S] = (k 2 + k 3 ) · [ES]

27 [E] · [S] k 2 + k 3 [ES] k 1 az a szubsztrát koncentráció, melynél a termékképzőséi sebesség a max. sebesség fele = = K M Michaelis-Menten állandó (K M )

28 K M – mértékegysége : mol / dm 3 –nagysága : – –Ha értéke nagy: gyenge a kapcsolat a E és S között –Minél kisebb az értéke annál erősebb a kötés a ES komplexben, annál stabilabb a komplex

29 Szabad állapotú enzim koncentrációja: [E] = [E 0 ]- [ES] [E 0 ] [S] [ES] = + [S] A termék képződési sebessége: v 3 = k 3 · [E 0 ] KMKM [S] K M + [S]

30 v 3 akkor lesz maximális, amikor minden enzimmolekula telített szubsztráttal: [S] nagy [S] >> K M ≈ 1 Tehát: v max = k 3 [E 0 ] v 3 = k 3 · [E 0 ] v 3 = v max [S] K M + [S] [S] K M + [S] [S] K M + [S]

31 Nagy szubsztrátkoncentrációnál: [S]>>K M ≈ 1 v 3 = v max Kis szubsztrátkoncentrációnál: [S]<

32 Telítési görbe: v [S] V max 2 KMKM

33 Az enzimműködés mértékegységei: Katal (kat) Standard enzimegység (U) Molekuláris aktivitás (MA) Specifikus aktivitás (SA) Kat = mol szubsztrát / sec 1 U = 1 μmol átalakított szubsztrát / 1 perc 1 MA = 1mol átalakított szubsztrát / perc×mol enzim 1 SA = 1 μmol átalakított szubsztrát / perc×mg fehérje

34 Az enzim működésének mechanizmusa  AKTÍV CENTRUM: enzimfehérjének azon része, mely kapcsolatba lép a szubsztráttal két részből áll: » kötőhely : a szubsztrát minőségét szabja meg  itt kötődik a szubsztrát » katalitikus hely : a reakció típust választja ki  itt megy végbe a reakció

35 1)Kulcs-zár teória EMIL FISCHER az enzim aktív helye olyan konformáció alakzatot vesz fel, mely, megfelel a szubsztrát alakjának, mint kulcsnak

36

37 2) Indukált illeszkedés KOSHLAND az aktív centrumot a szubsztrát a megfelelő térszerkezetre kényszeríti CH-CH 3 OH CH 2 CH 3 -CH 2 -CH 2 -CH 2 -NH 3 + OH CH 2 CH 3 COO- CH 2 SZUBSZTRÁT CH 3 OH CH 2 CH 3 CH 2 NH 3 + CH 3 COO- CH 2 OH CH 3 OH CH 2 CH-CH 3 OH CH 3

38 3) Fluktuációs modell STRAUB és SZABOLCSI az aktív centrum több konformációs állapot között változik, de eggyel képes rögzíteni a szubsztrátot CH 3 CH 2 NH 3 + CH 3 SH OH CH 2 COO- CH 2 SH CH 3 SZUBSZTRÁT OH Cys Phe SerAsp CH 3 CH 2 NH 3 + CH 3 SH OH Cys Ala Tyr Lys

39 Az enzimműködést befolyásoló tényezők A működés az aktív centrumban koncentrálódik Mindazok az anyagok, melyek az aktív centrum paraméreteit megváltoztatják, azok hatnak az aktivitásukra is.

40 ENZIMMŰKÖDÉS EFFEKTOROK KOFAKTOROK AZ AKTÍV CENTRUMBA ÉPULT SPECIÁLIS IONOK KOENZIMEK HŐMÉRSÉKLET pH KÖRNYEZETI TÉNYEZŐK DENATURÁLÓ ANYAGOK INHIBÍTOROK AKTIVÁTOROK HATÁSFAKTOROK ALLOSZTERIKUS EFFEKTOROK

41 A fémionok szerepe az enzim működésében 1)AKTIVÁLÁS Az enzim szerkezetének, megfelelő konformációjának kialakításában vesznek részt, aktiválják az enzimet Biztosítják a stabilitást Nem biztos, hogy az aktív centrumban hatnak Az enzimtől elvonva, az nem veszíti el aktivitását az egyes ionok egymást helyettesíthetik FEHÉRJE SPECIFIKUSAK Pl: hexokináz (Zn ++ ) a glikolízisben ATP-áz (Ca ++ ) izommunka során

42 2) A FÉMIONOK ÁLLANDÓ RÉSZEI A MOLEKULÁNAK A fémion nem választható el a molekulától Tényleges résztvevői a katalitikus folyamatoknak METALLOENZIMEK Más fémionnal az enzim nem működik FÉMION SPECIFIKUSAK Pl: karboxi-peptidáz (Zn ++ ) fehérjék hidrolízisekor piruvát-karboxiláz (Mn ++ ) cukorlebontásnál

43 A fémionok hatásmechanizmusa a megkötött fémionok hatásaenzimek elektrofil csoportok aktiválásapiruvát-karboxiláz; Mn ++ nukleofil csoportok aktiválása szénsav-anhidráz; Zn ++ kobalamin; Co ++  -elektronok elvonása alkohol-dehidrogenáz; Zn ++ karboxi-peptidáz; Zn ++ a fémion megköti és orientálja a ligandumotpiruvát-kináz; Mg ++, Ca ++ feszülést gerjesztenek a molekulában foszfor-transzferáz; Mg ++, Mn ++ hem-fehérjék; Fe ++ elfedi a nukleofil csoportothisztidin-dezamináz

44 Specifikus enzimaktiváló fémionok ANTAGONISTÁK azok az elemek, ionok, anyagok, melyek egymás hatását akadályozzák SZINERGISTÁK azok az elemek, ionok, anyagok, melyek egymás hatását segítik

45 KOENZIMEK

46 enzimatikus folyamatok során ideiglenes az enzim és a koenzim kapcsolata A koenzimek atomot, atomcsoportot, protont vagy elektront szállítanak

47 A) OXIDO-REDUKTÁZ KOENZIMEK 1)Nikotinsavamid – adenin- dinukleotid (-foszfát) NAD + ; NADP +

48 Az oxidációs-redukciós folyamat

49 2 ) flavin-mononukleotid, flavin-adenin-dinukleotid FMN ; FAD

50 ~ NAD + ; NADP + ; FMN ; FAD koenzimek feladata a hidrogének átvétele a tápanyagmolekulákból és szállításuk a terminális oxidáció felé

51 3) Liponsav (ditio-oktánsav) dihidro-liponsav  A liponsav a gyűrűben található diszulfid-híd redukciójával képes felvenni a hidrogént  A piruvát oxidatív dekarboxilezésében játszik szerepet S (CH 2 ) 4 -COOH + 2H - 2H HSSH (CH 2 ) 4 -COOH

52 4) koenzim- Q (Co-Q; ubikinon) Hidrogén felvételkor kinon hidrokinon átalakulás Hidrogén leadáskor proton és elektron is keletkezhet, ami a terminális oxidáció egyik fontos lépése

53 5 ) Citokróm - alapváza a porfin - továbbítók - terminális oxidáció része (elektron szállító) - prosztetikus csoport, egybe van épülve az enzimmel

54 B) TRANSZFERÁZ KOENZIMEK 1) Koenzim-A (Co-A; Co-A-SH)

55 2) Tiamin - pirofoszfát (TPP,tiamin,B 1 -vitamin)

56 3) Biotin (biocitin; H-vitamin)

57 biotin+ATP+HCO 3 - karboxi-biotin+ADP+P i Karboxi-biotin + piruvát biotin + oxálacetát enzim Mg ++ enzim Mg ++

58 4) Fólsav, tetrahidrofólsav (THF, B 4 -vitamin)

59 5 ) S-adenozil-metionin (SAM) +

60 6) piridoxál-foszfát (PALP, B 6 -vitamin)

61 7) ciklikus-adenozin-monofoszfát (cAMP)

62 8) Adenozin-trifoszfát (ATP)

63 9) Ciáno-kobalamin (B 12 -vitamin)

64 10) Aszkorbinsav (C-vitamin) Redukáló hatású  könnyen oxidálódik; diketo- gulonsavvá alakulva elveszti aktív hatását Transzferázként az –OH csoportok szállítója GULONSAV

65 1) TPP 2) PALP 1) glükóz-1,6-difoszfát 1) ATP 2) NAD + C) HIDROLÁZ KOENZIMEK D) LIÁZ KOENZIMEK E) IZOMERÁZ KOENZIMEK F) LIGÁZOK KOENZIMJEI


Letölteni ppt "AZ ENERGIA RAKTÁROZÁSA.  Energia tárolásra alkalmas vegyület (ATP) minden élőlényben megtalálható  Az élő szervezet a tápanyagok oxidációjával jut energiához,"

Hasonló előadás


Google Hirdetések