Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

BIOKÉMIA I..

Hasonló előadás


Az előadások a következő témára: "BIOKÉMIA I.."— Előadás másolata:

1 BIOKÉMIA I.

2

3 Metabolizmus (anyagcsere-folyamatok)
A szervezet és környezete közti anyagforgalom és az ehhez kapcsolódó biokémiai folyamatok rendszerét jelenti a folyamatok szabályozásával együtt.

4 A sejtekben folyó biokémiai folyamatok összességét INTERMEDIER (közti) anyagcserének nevezzük.
KATABOLIZMUS , lebontó folyamat ANABOLIZMUS , felépítő folyamat

5 KATABOLIZMUS Lebontó folyamat, melynek során a magasabb szervezettségű molekulák egyszerűbbé alakulnak egészen az anyagcsere végtermékekig. Szerves vegyületek relatív H vesztésével és O-ben való relatív dúsulásával jár, miközben a vegyületek kémiai E tartalma csökken.

6 KATABOLIZMUS A felszabaduló E elsősorban ATP-be épül be.
ADP + Pi ATP (E raktározás)

7 ANABOLIZMUS Felépítő folyamat, szintetizálódnak a sejtek saját anyagai a kémiai E felhasználásával. Létrejönnek intermedier anyagok, amelyek raktárakba kerülnek a sejten belül. Aktuális körülményektől függően alakulnak a szervezet anyagaivá.

8 ANABOLIZMUS ATP ADP + Pi (E felhasználás)

9 Anyagcsere folyamatok

10 ENZIMEK

11 Enzimek Működésükre jellemző
Jelentősen csökkentik az aktiválási E-t, így az egyensúlyi állapot eléréséhez szükséges időt lerövidítik. Specifikusság

12 Kémiai természetük Fehérjék RNS-ek (ribozimek)

13 Kofaktorok Egyes enzimek aktív működéséhez nem fehérje jellegű komponens is szükséges. Fém ionok Koenzimek (kis molekulatömegű szerves vegyületek) Enzim + kofaktor holoenzim Enzim apoenzim

14 Enzim katalízis:(Michaelis-Menten 1913.)
E + S ES E + T

15 Az enzim ( E ) a kémiai reakcióban résztvevő anyagokkal ( S=szubsztrát) közti terméket ún. enzim-szubsztrát (ES) komplexet hoz létre és ezen következik be a kémiai változás

16 Az enzim katalízis molekuláris mechanizmusa
Az enzimfehérje viszonylag nagy molekulájának csak egy kis része az AKTÍV CENTRUM lép kapcsolatba a szubsztrátmolekulával. Az aktív centrum alkalmas a szubsztrát megkötésére (kötőhely) ill. a kémiai átalakulás katalizálására (katalitikus hely)

17 Aktív centrum A hosszú peptidláncnak csupán néhány aminosavja létesít közvetlen kapcsolatot a szubsztráttal. Az aktív centrum állandóan fluktuál és a tényleges működésre képes térszerkezetét a szubsztrát jelenléte és megkötése alakítja.

18 A szubsztrát illeszkedésére vonatkozóan két hipotézis ismeretes:
INDUCED FIT: (KOSHLAND) A szubsztrát részleges megkötése indukálja a katalízishez szükséges aktív centrum szerkezetét.

19 FLUKTUÁCIÓS FIT: (STRAUB-SZABOLCSI)
Az enzim molekula több térszerkezet között fluktuál, amelyek egymással energetikailag egyensúlyban vannak, tehát minden pillanatban meghatározott százalékos megoszlásban vannak. A térszerkezetek közül csak egy alkalmas a szubsztrát megkötésére.

20 Az enzim működését befolyásoló tényezők
Azok az anyagok és hatások, amelyek az enzimek aktív centrumát megváltozatni képesek. Koenzimek Hidrogén ion koncentráció Hőmérséklet Fémionok

21 Az enzimaktivitás gátlása
Az enzim aktivitását különböző szervetlen és szerves anyagok (ionok, molekulák) gátolni képesek, amelyek az aminosav oldalláncokhoz, v. kofaktorokhoz kötődnek.

22 KOMPETITÍV (vetélkedő) gátlás
A gátló anyag (I=inhibítor) kémiai szerkezete hasonlít a szubsztrátéhoz, így létrejöhet az EI komplex, amely analóg az ES komplexszel. A S és az I vetélkedik az enzim ugyanazon aktív helyéért.

23 Pl.: borostyánkősav-dehidrogenáz gátlása malonsavval
Pl.: alkohol-dehidrogenáz gátlása

24 A gátlás mértéke a S és az I koncentrációjának arányától függ.
Minél nagyobb a S relatív koncentrációja az I-hoz képest, annál kisebb a gátlás és fordítva.

25 Az alloszteriku gátlásnak szerepe van a sejtanyagcsere szabályozásában
Felfedeztek olyan gátlásokat is, amikor vetélkedési gátlásnak tűnnek a reakciók, de a S és az I szerkezetileg nem hasonlók. Ez az alloszterikus gátlás, amikor a S és az I nem ugyanoda kötődik, de a kötődés már meggátolja a másik kapcsolódását. Allos=más Steros=hely Az alloszteriku gátlásnak szerepe van a sejtanyagcsere szabályozásában

26 UNKOMPETITÍV gátlások
A gátló anyagok az ES komplexhez tudnak kapcsolódni. EIS komplex jön létre. Csökken a termék keletkezésének sebessége.

27 NONKOMPETITÍV gátlások (nem kompetitív)
Reverzibilis: (ritka) Az I nem hasonlít kémiailg a S-hoz, nem is ugyanott kötődik. Létrejöhet EI, ES, EIS komplex. Az I jelenléte csak lassítja a reakciót. Az I koncentrációjának növelése csökkenti a reakciósebességet.

28 Irreverzibilis: (denaturáció)
Pl.: nehézfémek, erős mérgek Hatásuk nem specifikus.

29 Az enzimek csoportosítása
Nemzetközi Biokémiai Unió kijelölt bizottsága Oxidoreduktázok: olyan enzimek, amelyek H v. e- átvitelt, ritkábban O2 bevitelt katalizálnak. Transzferázok: atomcsoportokat, gyököket visznek át egyik vegyületről a másikra.

30 Hidrolázok: H2O közreműködésével kovalens kötéseket hasítanak. Főleg lebontó folyamatokban vesznek részt. Liázok: úgy hasítanak ki atomcsoportot a szubsztrát molekulából, hogy annak helyén kettős kötés alakul ki, ill. a kettős kötést szüntetik meg.

31 Izomerázok: molekulán belüli szerkezetváltozást katalizálnak anélkül, hogy a szubsztrát elemi összetétele megváltozna. Ligázok: Két szubsztrát molekulát összekapcsolnak, ATP v. más makroerg trifoszfát v. difoszfát bontásával és ennek szabad energia felhasználásával.


Letölteni ppt "BIOKÉMIA I.."

Hasonló előadás


Google Hirdetések