Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

AMINOSAVAK. a fehérjéket  -aminosavak építik fel, az aminocsoport a karboxilcsoport melletti szénatomhoz kapcsolódik a fehérjéket  -aminosavak építik.

Hasonló előadás


Az előadások a következő témára: "AMINOSAVAK. a fehérjéket  -aminosavak építik fel, az aminocsoport a karboxilcsoport melletti szénatomhoz kapcsolódik a fehérjéket  -aminosavak építik."— Előadás másolata:

1 AMINOSAVAK

2 a fehérjéket  -aminosavak építik fel, az aminocsoport a karboxilcsoport melletti szénatomhoz kapcsolódik a fehérjéket  -aminosavak építik fel, az aminocsoport a karboxilcsoport melletti szénatomhoz kapcsolódik az aminosavak az R-oldallánc szerkezetében különböznek egymástól az aminosavak az R-oldallánc szerkezetében különböznek egymástól AMINOCSOPORT KARBOXILCSOPORT  -szénatom oldallánc

3 Alanin: Ala; A Valin: Val; V Leucin: Leu; L Glicin: Gly; G Szerin: Ser; S Treonin: Thr; T Cisztein: Cys; C Izoleucin: Ile; I Tirozin: Tyr; Y Fenilalanin: Phe; F Aszparagin: Asn; N Triptofán: Trp; W Glutamin: Gln; Q Metionin: Met; M Lizin: Lys; K Arginin: Arg; R Hisztidin: His; H Prolin: Pro; P Aszparaginsav (aszpartát): Asp; D Glutaminsav (glutamát): Glu; E Az aminosavak rövidítései (hárombetűs ill. egybetűs)

4 Apoláris, hidrofób oldalláncú aminosavak

5 A glicinben található hidrogénatom nem befolyásolja lényegesen a molekula töltéseloszlását, ezért az apoláris oldalláncú aminosavak közé is besorolható. Poláris oldalláncú, töltéssel nem rendelkező aminosavak

6 Savas oldalláncú, negatív töltésű aminosavak Savas oldalláncú, negatív töltésű aminosavak Bázikus oldalláncú, pozitív töltésű aminosavak

7 Néhány ritka aminosav N-metil-lizin N-metil-lizin N-metil-hisztidin N-metil-hisztidin 4-hidroxi-prolin 4-hidroxi-prolin 5-hidroxi-lizin 5-hidroxi-lizin  -karboxi-glutamát  -karboxi-glutamát

8 az aminosavak optikailag aktívak az aminosavak optikailag aktívak két enantiomer formájuk fordulhat elő: jobbra és balra forgató módosulat két enantiomer formájuk fordulhat elő: jobbra és balra forgató módosulat Az aminosavak optikai sajátságai

9 Az aromás oldalláncú aminosavak abszorpciós spektruma Az aromás oldalláncú aminosavak abszorpciós spektruma

10 A treonin és az izoleucin két királis szénatomot tartalmaz 4-4 optikailag aktív módosulat A treonin és az izoleucin két királis szénatomot tartalmaz 4-4 optikailag aktív módosulat

11 Az aminosavak sav-bázis jellege Mindkét funkciós csoport reverzíbilisen protonálódhat, ill. deprotonálódhat Mindkét funkciós csoport reverzíbilisen protonálódhat, ill. deprotonálódhat az aminosavak amfoter tulajdonsága alakítja ki az ikerionos szerkezetet az aminosavak amfoter tulajdonsága alakítja ki az ikerionos szerkezetet

12 azt a pH-értéket, ahol az aminosav teljes mennyisége ikerion formában van jelen izoelektromos pontnak nevezzük azt a pH-értéket, ahol az aminosav teljes mennyisége ikerion formában van jelen izoelektromos pontnak nevezzük a Henderson-Hasselbach egyenlet segítségével kiszámíthatók az amino- és karboxilcsoportra jellemző savi disszociációs állandók: a Henderson-Hasselbach egyenlet segítségével kiszámíthatók az amino- és karboxilcsoportra jellemző savi disszociációs állandók:

13 Az izoelektromos pontot (IP) a pK COOH és pK NH 2 értéke határozza meg: Az izoelektromos pontot (IP) a pK COOH és pK NH 2 értéke határozza meg:

14 Az aminosavak kémiai reakciói Alkilezés: betainok állíthatók elő

15 Arilezés: aromás oldallánc kapcsolódik az aminosavak aminocsoportjához Arilezés: aromás oldallánc kapcsolódik az aminosavak aminocsoportjához A folyamat lépései: A folyamat lépései: amino-terminális aminosav jelölése amino-terminális aminosav jelölése peptid vagy fehérje hidrolízise peptid vagy fehérje hidrolízise dinitro-fenil-aminosav azonosítása dinitro-fenil-aminosav azonosítása

16 (SÁRGA)

17 A dabzil-klorid is specifikusan jelöli az  -NH 2 csoportokat A dabzil-klorid is specifikusan jelöli az  -NH 2 csoportokat A danzil-klorid fluoreszcens szulfonsav- származék, tovább növeli az aminosav-kimutatás érzékenységét: A danzil-klorid fluoreszcens szulfonsav- származék, tovább növeli az aminosav-kimutatás érzékenységét:

18 Az N-terminális aminosavak meghatározásának főbb lépései fluoreszcens származék segítségével:  amino-terminális aminosav jelölése  peptid vagy fehérje hidrolízise  a módosított aminosav fotometriás vagy fluorimetriás azonosítása

19

20 Reakció ninhidrinnel: Reakció ninhidrinnel: színes termék

21 Reakció salétromossavval Reakció salétromossavval Reakció aldehidekkel : Schiff-bázis képződés Reakció aldehidekkel : Schiff-bázis képződés Oxidatív dezaminálás : oxidálószerek jelenlétében Oxidatív dezaminálás : oxidálószerek jelenlétében

22 Transzaminálás Transzaminálás AMINOSAV 1 +  -KETOSAV 2  -KETOSAV 1 AMINOSAV 2 +

23 A karboxilcsoport reakciói a karboxilcsoport átalakítható karbonsav- származékokká a karboxilcsoport átalakítható karbonsav- származékokká hevítés hatására dekarboxilezhetők hevítés hatására dekarboxilezhetők nehézfémekkel komplexeket alkotnak nehézfémekkel komplexeket alkotnak

24 Aminosavelegyek analízise Elektroforézis Elektroforézis Ioncserélő kromatográfia Ioncserélő kromatográfia HPLC HPLC (High Performance Liquid Chromatograpy)

25 PEPTIDEK ÉS FEHÉRJÉK

26 Az aminosavak  -amino és  -karboxil-csoportja vízkilépés közben peptidkötést alakít ki

27 A peptidek és fehérjék aminosavsorrendjét a szabad  -aminocsoporttól a szabad  -karboxilcsoportot tartalmazó rész felé haladva írjuk le. N-terminális C-terminális

28 A peptidkötés térszerkezete A C-N kötés távolsága 0,132 nm; az egyszeres és kettős kötéstávolság közé esik A C-N kötés távolsága 0,132 nm; az egyszeres és kettős kötéstávolság közé esik a peptidkötés hat atomja egy síkban helyezkedik el a peptidkötés hat atomja egy síkban helyezkedik el

29 Transz- és cisz-peptidkötés Transz- és cisz-peptidkötés

30 Természetben előforduló peptidek karnozin: izomban található dipeptid karnozin: izomban található dipeptid glutation: redukált és oxidált glutation a sejtekben redoxi-rendszerként működik glutation: redukált és oxidált glutation a sejtekben redoxi-rendszerként működik

31

32 Oxitocin, vazopresszin, bradikinin:

33 Inzulin: két polipeptid-láncból épül fel, amelyeket két diszulfidhíd köt össze két polipeptid-láncból épül fel, amelyeket két diszulfidhíd köt össze fémionok (pl.Zn 2+ ) stabilizálják a szerkezetét fémionok (pl.Zn 2+ ) stabilizálják a szerkezetét

34 Glukagon a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek  -sejtjeiben termelődik a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek  -sejtjeiben termelődik a biológiailag aktív hormon 29 aminosav- maradékból áll a biológiailag aktív hormon 29 aminosav- maradékból áll

35 Fehérjék (proteinek) makromolekulák makromolekulák az egyszerű fehérjék az egyszerű fehérjék összetett fehérjék (proteidek) összetett fehérjék (proteidek)

36 Csoportosítás Biológiai funkció alapján: 1. Enzimek (tripszin) 2. Transzportfehérjék (hemoglobin) 3. Kontraktilis fehérjék (miozin) 4. Vázfehérjék (kollagén) 5. Tartalékfehérje (kazein) 6. Védőfehérjék (ellenanyagok) 7. Hormonok (inzulin) Alak szerint: globuláris fehérjék pl. enzimek fibrilláris fehérjék pl. kollagén

37 Fizikai és kémiai tulajdonságok: a molekulatömeg széles határok között változik a molekulatömeg széles határok között változik elválasztásukra és kimutatásukra gyakran alkalmazzák a fehérjék kicsapási reakcióit elválasztásukra és kimutatásukra gyakran alkalmazzák a fehérjék kicsapási reakcióit a kicsapás reverzíbilis és irreverzíbilis lehet a kicsapás reverzíbilis és irreverzíbilis lehet reverzíbilis: kisózás neutrális sókkal, kicsapás szerves oldószerekkel reverzíbilis: kisózás neutrális sókkal, kicsapás szerves oldószerekkel irreverzíbilis: melegítéssel, tömény ásványi savakkal, lúgokkal, nehézfémsókkal, rázással irreverzíbilis: melegítéssel, tömény ásványi savakkal, lúgokkal, nehézfémsókkal, rázással

38 A fehérjék kimutatása színreakciókkal: Xantoprotein-reakció: aromás aminosavakat tartalmazó fehérjék tömény salétromsav hatására kicsapódnak. Sárga színreakció. Xantoprotein-reakció: aromás aminosavakat tartalmazó fehérjék tömény salétromsav hatására kicsapódnak. Sárga színreakció. Millon-reakció: tirozint tartalmazó fehérjék Millon- reagens hatására vörös csapadékot képeznek. Millon-reakció: tirozint tartalmazó fehérjék Millon- reagens hatására vörös csapadékot képeznek. Adamkiewicz-próba: a triptofán tartalmú fehérjék tömény kénsav és glioxilsav jelenlétében ibolyaszínű kondenzációs terméket képeznek. Adamkiewicz-próba: a triptofán tartalmú fehérjék tömény kénsav és glioxilsav jelenlétében ibolyaszínű kondenzációs terméket képeznek. Kéntartalom kimutatása: ólom-acetáttal és nátrium- hidroxiddal melegítve fekete csapadék képződik. Kéntartalom kimutatása: ólom-acetáttal és nátrium- hidroxiddal melegítve fekete csapadék képződik. Ninhidrin: pozitív reakció esetén kékesibolya elszíneződés. Ninhidrin: pozitív reakció esetén kékesibolya elszíneződés. Biuret-reakció: lúgos közegben réz-szulfát oldat hatására ibolyaszín elszíneződés. Biuret-reakció: lúgos közegben réz-szulfát oldat hatására ibolyaszín elszíneződés.

39 Fehérjék térszerkezete Elsődleges szerkezet: aminosavsorrend Elsődleges szerkezet: aminosavsorrend Másodlagos szerkezet: a polipeptidlánc periodikus rendezettsége Másodlagos szerkezet: a polipeptidlánc periodikus rendezettsége  -hélix: a polipeptidlánc csavarmenetszerűen rendeződik  -hélix: a polipeptidlánc csavarmenetszerűen rendeződik  -szerkezet: két vagy több polipeptidlánc, polipeptidlánc-szakasz között kialakuló redőzött lemez, lehet paralel és antiparalel  -szerkezet: két vagy több polipeptidlánc, polipeptidlánc-szakasz között kialakuló redőzött lemez, lehet paralel és antiparalel

40

41

42 A másodlagos szerkezet fontos elemei a hajtűkanyarok vagy  -kanyarok, melyek lehetővé teszik a polipeptidlánc visszahajlását A másodlagos szerkezet fontos elemei a hajtűkanyarok vagy  -kanyarok, melyek lehetővé teszik a polipeptidlánc visszahajlását

43 Harmadlagos szerkezet: a polipeptidlánc periodikusan rendezett és periodikus rendezettséget nem mutató szakaszai egymás közelébe kerülnek és háromdimenziós globuláris térszerkezetet hoznak létre a polipeptidlánc periodikusan rendezett és periodikus rendezettséget nem mutató szakaszai egymás közelébe kerülnek és háromdimenziós globuláris térszerkezetet hoznak létre a térszerkezet kialakításában szerepet játszanak: diszulfidhidak, hirdrogénkötések, elektrosztatikus kölcsönhatások, és hidrofób kölcsönhatások a térszerkezet kialakításában szerepet játszanak: diszulfidhidak, hirdrogénkötések, elektrosztatikus kölcsönhatások, és hidrofób kölcsönhatások

44

45 Mioglobin: Mioglobin: Immunglobulin: Immunglobulin:

46 Negyedleges szerkezet: kialakulása a fehérjék önrendező tulajdonságával függ össze kialakulása a fehérjék önrendező tulajdonságával függ össze a láncok kapcsolódó felületei komplementerek, szerkezeti tulajdonságaik egymást kiegészítik a láncok kapcsolódó felületei komplementerek, szerkezeti tulajdonságaik egymást kiegészítik

47


Letölteni ppt "AMINOSAVAK. a fehérjéket  -aminosavak építik fel, az aminocsoport a karboxilcsoport melletti szénatomhoz kapcsolódik a fehérjéket  -aminosavak építik."

Hasonló előadás


Google Hirdetések