AMINOSAVAK

az aminosavak az R-oldallánc szerkezetében különböznek egymástól a fehérjéket -aminosavak építik fel, az aminocsoport a karboxilcsoport melletti szénatomhoz kapcsolódik az aminosavak az R-oldallánc szerkezetében különböznek egymástól KARBOXILCSOPORT AMINOCSOPORT -szénatom oldallánc

Az aminosavak rövidítései (hárombetűs ill. egybetűs) Alanin: Ala; A Izoleucin: Ile; I Arginin: Arg; R Leucin: Leu; L Aszparagin: Asn; N Lizin: Lys; K Aszparaginsav (aszpartát): Asp; D Metionin: Met; M Cisztein: Cys; C Prolin: Pro; P Szerin: Ser; S Fenilalanin: Phe; F Treonin: Thr; T Glutamin: Gln; Q Triptofán: Trp; W Glutaminsav (glutamát): Glu; E Tirozin: Tyr; Y Glicin: Gly; G Valin: Val; V Hisztidin: His; H

Apoláris, hidrofób oldalláncú aminosavak

Poláris oldalláncú, töltéssel nem rendelkező aminosavak A glicinben található hidrogénatom nem befolyásolja lényegesen a molekula töltéseloszlását, ezért az apoláris oldalláncú aminosavak közé is besorolható.

Savas oldalláncú, negatív töltésű aminosavak Bázikus oldalláncú, pozitív töltésű aminosavak

Néhány ritka aminosav N-metil-lizin N-metil-hisztidin 4-hidroxi-prolin 5-hidroxi-lizin -karboxi-glutamát

Az aminosavak optikai sajátságai az aminosavak optikailag aktívak két enantiomer formájuk fordulhat elő: jobbra és balra forgató módosulat

Az aromás oldalláncú aminosavak abszorpciós spektruma

A treonin és az izoleucin két királis szénatomot tartalmaz 4-4 optikailag aktív módosulat

Az aminosavak sav-bázis jellege Mindkét funkciós csoport reverzíbilisen protonálódhat, ill. deprotonálódhat az aminosavak amfoter tulajdonsága alakítja ki az ikerionos szerkezetet

azt a pH-értéket, ahol az aminosav teljes mennyisége ikerion formában van jelen izoelektromos pontnak nevezzük a Henderson-Hasselbach egyenlet segítségével kiszámíthatók az amino- és karboxilcsoportra jellemző savi disszociációs állandók:

Az izoelektromos pontot (IP) a pKCOOH és pKNH2 értéke határozza meg:

Az aminosavak kémiai reakciói Alkilezés: betainok állíthatók elő

Arilezés: aromás oldallánc kapcsolódik az aminosavak aminocsoportjához A folyamat lépései: amino-terminális aminosav jelölése peptid vagy fehérje hidrolízise dinitro-fenil-aminosav azonosítása

(SÁRGA)

A dabzil-klorid is specifikusan jelöli az -NH2 csoportokat A danzil-klorid fluoreszcens szulfonsav-származék, tovább növeli az aminosav-kimutatás érzékenységét:

Az N-terminális aminosavak meghatározásának főbb lépései fluoreszcens származék segítségével: amino-terminális aminosav jelölése peptid vagy fehérje hidrolízise a módosított aminosav fotometriás vagy fluorimetriás azonosítása

Reakció ninhidrinnel: színes termék

Reakció salétromossavval Reakció aldehidekkel : Schiff-bázis képződés Oxidatív dezaminálás : oxidálószerek jelenlétében

Transzaminálás + + AMINOSAV1 -KETOSAV2 -KETOSAV1 AMINOSAV2

A karboxilcsoport reakciói a karboxilcsoport átalakítható karbonsav-származékokká hevítés hatására dekarboxilezhetők nehézfémekkel komplexeket alkotnak

Aminosavelegyek analízise Elektroforézis Ioncserélő kromatográfia HPLC (High Performance Liquid Chromatograpy)

PEPTIDEK ÉS FEHÉRJÉK

Az aminosavak -amino és -karboxil-csoportja vízkilépés közben peptidkötést alakít ki

A peptidek és fehérjék aminosavsorrendjét a szabad -aminocsoporttól a szabad -karboxilcsoportot tartalmazó rész felé haladva írjuk le. N-terminális C-terminális

A peptidkötés térszerkezete A C-N kötés távolsága 0,132 nm; az egyszeres és kettős kötéstávolság közé esik a peptidkötés hat atomja egy síkban helyezkedik el

Transz- és cisz-peptidkötés

Természetben előforduló peptidek karnozin: izomban található dipeptid glutation: redukált és oxidált glutation a sejtekben redoxi-rendszerként működik

Oxitocin, vazopresszin, bradikinin:

Inzulin: két polipeptid-láncból épül fel, amelyeket két diszulfidhíd köt össze fémionok (pl.Zn2+) stabilizálják a szerkezetét

Glukagon a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek -sejtjeiben termelődik a biológiailag aktív hormon 29 aminosav-maradékból áll

Fehérjék (proteinek) makromolekulák az egyszerű fehérjék összetett fehérjék (proteidek)

Csoportosítás Biológiai funkció alapján: Alak szerint: Enzimek (tripszin) Transzportfehérjék (hemoglobin) Kontraktilis fehérjék (miozin) Vázfehérjék (kollagén) Tartalékfehérje (kazein) Védőfehérjék (ellenanyagok) Hormonok (inzulin) Alak szerint: globuláris fehérjék pl. enzimek fibrilláris fehérjék pl. kollagén

Fizikai és kémiai tulajdonságok: a molekulatömeg széles határok között változik elválasztásukra és kimutatásukra gyakran alkalmazzák a fehérjék kicsapási reakcióit a kicsapás reverzíbilis és irreverzíbilis lehet reverzíbilis: kisózás neutrális sókkal, kicsapás szerves oldószerekkel irreverzíbilis: melegítéssel, tömény ásványi savakkal, lúgokkal, nehézfémsókkal, rázással

A fehérjék kimutatása színreakciókkal: Xantoprotein-reakció: aromás aminosavakat tartalmazó fehérjék tömény salétromsav hatására kicsapódnak. Sárga színreakció. Millon-reakció: tirozint tartalmazó fehérjék Millon-reagens hatására vörös csapadékot képeznek. Adamkiewicz-próba: a triptofán tartalmú fehérjék tömény kénsav és glioxilsav jelenlétében ibolyaszínű kondenzációs terméket képeznek. Kéntartalom kimutatása: ólom-acetáttal és nátrium-hidroxiddal melegítve fekete csapadék képződik. Ninhidrin: pozitív reakció esetén kékesibolya elszíneződés. Biuret-reakció: lúgos közegben réz-szulfát oldat hatására ibolyaszín elszíneződés.

Fehérjék térszerkezete Elsődleges szerkezet: aminosavsorrend Másodlagos szerkezet: a polipeptidlánc periodikus rendezettsége -hélix: a polipeptidlánc csavarmenetszerűen rendeződik -szerkezet: két vagy több polipeptidlánc , polipeptidlánc-szakasz között kialakuló redőzött lemez, lehet paralel és antiparalel

A másodlagos szerkezet fontos elemei a hajtűkanyarok vagy -kanyarok, melyek lehetővé teszik a polipeptidlánc visszahajlását

Harmadlagos szerkezet: a polipeptidlánc periodikusan rendezett és periodikus rendezettséget nem mutató szakaszai egymás közelébe kerülnek és háromdimenziós globuláris térszerkezetet hoznak létre a térszerkezet kialakításában szerepet játszanak: diszulfidhidak, hirdrogénkötések, elektrosztatikus kölcsönhatások, és hidrofób kölcsönhatások

Mioglobin: Immunglobulin:

Negyedleges szerkezet: kialakulása a fehérjék önrendező tulajdonságával függ össze a láncok kapcsolódó felületei komplementerek, szerkezeti tulajdonságaik egymást kiegészítik