Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

4. PROTEOLÍTIKUS AKTIVÁLÁS 1.Emésztöenzimek 2.Véralvadási cascade 3.(Inzulin) 4.(Procollagén) EGYSZERI, IRREVERZIBILIS Inaktív enzim: proenzim, zymogén.

Hasonló előadás


Az előadások a következő témára: "4. PROTEOLÍTIKUS AKTIVÁLÁS 1.Emésztöenzimek 2.Véralvadási cascade 3.(Inzulin) 4.(Procollagén) EGYSZERI, IRREVERZIBILIS Inaktív enzim: proenzim, zymogén."— Előadás másolata:

1 4. PROTEOLÍTIKUS AKTIVÁLÁS 1.Emésztöenzimek 2.Véralvadási cascade 3.(Inzulin) 4.(Procollagén) EGYSZERI, IRREVERZIBILIS Inaktív enzim: proenzim, zymogén TRIPSZINOGÉN TRIPSZIN CHYMOTRIPSZINOGÉNCHYMOTRIPSZIN PROELASZTÁZELASZTÁZ PROKARBOXYPEPTIDÁZ KARBOXYPEPTIDÁZ ENTEROPEPTIDÁZ

2 METABOLIKUS UTAK SZABÁLYOZÁSA Metabolikus út fogalma Sebességmeghatározó lépés -kémiai reakció -transzport folyamat reguláció: a leglassúbb lépés a cél „IN VIVO” szituáció glukóz Glukóz6-P tejsav ribóz-5-P glikogén Direkt oxidáció szintézis lebontás glikolízsglikolízs n e o g e n e zi s Igény: minden lehetséges út összehangolt szabályozása

3 A SZABÁLYOZÁS TERMODINAMIKÁJA Nem sebességmeghatározó reakcióSebességmeghatározó reakció Közel az equilibriumhoz Semmi nincs teljesen equilibriumban (nem lenne nettó elmozdulás, reakció) Távol az equilibriumtól [produktum] [substrate]  K eq [P] [S]  K eq [P] [S]  K eq Ha az enzim aktivitását változtatjuk, a reakciósebesség kevéssé változik, mert [P][S][P][S]  K eq A reakciók [S] által szabályozottak Ha [S], akkor v V akt << V az equilibrium eléréséhez szükséges lenne V => [P] [S]

4 Nem sebességmeghatározó reakcióSebességmeghatározó reakció [S] 1 [S] 2 v [S] v Ha az enzim aktivitását Változtatjuk, a reakciósebesség Kevéssé változik, mert [P][S][P][S]  K eq A reakciók [S] által szabályozottak Ha [S], akkor v V akt << V az equilibrium eléréséhez szükséges akt=> [P] [S]

5 ABC ENZIM 1 ENZIM 2 Szubsztrát TERMÉK SZUBSZTRÁT TERMÉK [B] befolyásolja a további reakció sebességét befolyásolja a reakcióút sebességét A B átalakulásMessze az equilibriumtóll V  V MAX  v AZ ENZIM AKTIVITÁSA A REGULÁTOROKON MÚLIK

6 A SZABÁLYOZÁS ERŐSSÉGE A B C D E F Z v 1 v 2 v 3 v 4 v 5 v n Fluxus kontroll  v (A-Z)  v A-B Fluxus kontroll érték: 0-tól 1-ig Ha 0, az adott reakció sebességének változtatása egyáltalán nem befolyásolja az út sebességét Ha 1, akkor csak ez a reakció bír befolyással az egész út sebességére Általában egy metabolikus úton egy enzim bír kitüntetten szabályozott jelleggel

7 A SEBESSÉGMEGHATÁROZÓ LÉPÉS MEGTALÁLÁSA 1.Közel a kezdethez (metabolikus út) 2.Közel az elágazáshoz 3.Relatív kis aktivitás 4.Nagy negatív szabadenergiaváltozás 5.[P]/[S]<

8 A SEBESSÉGMEGHATÁROZÓ LÉPÉS MEGTALÁLÁSA Két faktor az irreverzibilitáshoz -  G o <<0 -alacsony aktivitás a többi enzimhez képest lehet szabályozott, de nem szükségszerűen az BIZONYÍTÁS vagy KIZÁRÁS -- KÍSÉRLET [metabolit] a nem stimulált reakció aktivitásának %-ában [P] [S]  K eq A B C D E F G stimulált gátolt [D]/[C]<

9 S out + Permeáz S-Permeaz S in v MAX [S] out K M +[S] out Ha [S] in ->0 TRANSZPORTFEHÉRJÉK ENZIMSZERŰ TULAJDONSÁGAI Passzív, vagy aktíva szabadenergiaváltozás határozza meg a mechanizmust Passzív – spontán (energia igény nélkül) végbemegy Töltetlen molekula Kötés K D glukóz [glukoz] out Transzport fehérje [glukoz] in ln (c in /c out ) GG  G=RTln (c in /c out ) v=v= V Glu felvétel Gl out ) Facilitált diffúzió Feltétel: [gl] in  0 v MAX K M glukóz=1.1 mM

10 A TRANSZPORTEREK SPECIFICITÁSA CukorKMKM D - glukóz1.2 L - glukóz>3000 D - mannóz20 D - galaktóz30 TÖLTÉSSEL BÍRÓ MOLEKULÁK TRANSZPORTJA  G=RTln(C in /C out ) + zF  V Membrán potenciál Faraday GG Mem. Pot. (mV) AKTÍV TRANSZPORT Spontán nem megy végbe, ha A out  A in reakcióban  G>0, Egy nagyobb  G csökkenéssel járó folyamat kapcsolódását igényli. permeáz Pl Ca 2+ pumpa vvt-ben Ca 2+ out Ca 2+ in =10 4

11 TRANSZPORTFEHÉRJÉK ENZIMSZERŰ TULAJDONSÁGAI S out + Permeáz S-Permeaz S in v MAX [S] out K M +[S] out v=v= Ha [S] in ->0 Hasonló kinetika (M-M kinetikával értelmezhetők) K M, V MAX Kezdeti reakciósebesség Specificitás Szabályozhatóság Ugyanazon termodinamikai törvényszerűségek TRANSZPORTFEHÉRJE – ENZIM A szubsztrátot a terméktől a lokalizáció különbözteti meg.

12 AKTÍV TRANSZPORT permeáz Pl Ca2+ pumpa vvt-ben Ca 2+ out Ca 2+ in =10 4 Spontán nem megy végbe, ha A out  A in reakcióban  G>0, Egy nagyobb  G csökkenéssel járó folyamat kapcsolódását igényli Ca 2+ ATPADP + P i Ca 2+ ATP-ase Ca transzport az IC térből az EC térbe

13 THE MICHAELIS ANTHEM The substrate changed by an enzyme, Initially in unit time, Varies (if not it in excess) With substrate concentration, [S]. If enzyme concentration’ s low And reaction back from product’s slow, Then, if we choose a steady state, Velocity and [S] relate

14 This relationship can be derived As Briggs and Haldane first contrived: The unbound enzyme [E], we guess Is [Eo] (total), less [ES] k1[S][E] gives ES formation And k2[ES], dissociation And [ES] gives the product, P, At a rate that’s [ES] times k3..

15 When ES is at the steady state This terms are all seem to relate (Eo less [ES]).k1[S]) Equals (k2+k3)[ES]. Now the maximum velocity Is k3[Eo], (or big V), These terms can be manipulated If one more definition’s stated

16 Define as Km (just for fun) (k2+k3) on k1 And note that v (velocity), Is always [ES] times k3.. Then rearranging these relations We get the final rate equation: V times [S] on Km+[S] Is v (initial) – more or less.


Letölteni ppt "4. PROTEOLÍTIKUS AKTIVÁLÁS 1.Emésztöenzimek 2.Véralvadási cascade 3.(Inzulin) 4.(Procollagén) EGYSZERI, IRREVERZIBILIS Inaktív enzim: proenzim, zymogén."

Hasonló előadás


Google Hirdetések