Aminosavak és fehérjék

Aminosavak….. Amino-és karboxil-csoportot tartalmazó molekulák A fehérjék felépítő egységei az a-aminosavak közé tartoznak

Aminosavak….. Savas és bázikus tulajdonságuk is van A két funkciós csoport egymásnak is képes protont átadni ikerion

Az élő szervezetek fehérjéit 20 féle a-aminosav alkotja, köztük csak az oldallánc szerkezetében van különbség Az oldallánc lehet apoláris vagy poláris sajátságú. A poláris oldallánc semleges, savas vagy bázikus jellegű.

Apoláris aminosav oldalláncok…..

Poláris aminosav oldalláncok…..

Aminosavak….. Vízkilépéssel kapcsolódhatnak egymással (kondenzáció) peptidkötés (amidkötés) Dipeptid Polipeptid Fehérje (jellegzetes térszerkezetű makromolekula)

A fehérjék Jellegzetes térszerkezetű, sajátságos működésű makromolekulák Feladataik az élő szervezetekben: Enzimek (biokatalizátorok) Szállítófehérjék (pl. hemoglobin) Struktúrfehérjék (pl. haj, köröm) Izomfehérjék Immunfehérjék (ld.védekezés) Tartalék tápanyagok (pl. szójamagban) stb.

A fehérjék Működésükhöz megfelelő térszerkezettel kell rendelkezniük Négyféle szerkezetszinttel jellemezhetőek: Elsődleges, másodlagos, harmadlagos és negyedleges szerkezet

A fehérjék elsődleges szerkezete = az aminosavak sorrendjével (polipeptidlánc) Az R-csoportok sorrendje a lényeg, mert ez befolyásolja a többi szerkezeti szintet, vagyis megszabja a fehérje összes tulajdonságát így a funkciót is!

A fehérjék elsődleges szerkezete Akár egy aminosav cseréje is megszüntetheti a működőképességet (pl. sarlóssejtes anémia) Sarló alakú vörösvérsejt Egészséges vörösvérsejt

A fehérjék elsődleges szerkezete Mi rögzíti ezt a szerkezetet? N-vég (amino-vég) C-vég (karboxil-vég)

A másodlagos szerkezet = a polipeptidlánc rövidebb-hosszabb részeinek térbeli elrendeződése Kétféle lehet: a-hélix b-redő Rögzítése: hidrogénkötések az NH- és a CO- csoportok között

Harmadlagos szerkezet = a teljes polipeptidlánc térbeli elrendeződése Rögzítése: az R-csoportok közötti másodlagos kötések: Hidrogénhíd Diszperziós kölcsönhatás (van der Waals) Elsődleges kötések: Diszulfid-híd ( daueroláskor ) Ionos kötés

Harmadlagos szerkezet Jellegzetes ~ : Globuláris alak (gömbszerű) pl. hemoglobin Fibrilláris alak (szálas alak) pl. haj, izomfehérjék

pepszin kollagén

Harmadlagos szerkezet Megszabja a fehérje oldhatóságát Poláros oldalláncok a felszínen vízoldható fehérje Apoláros oldalláncok a felszínen zsírban oldható fehérje (pl. sejthártyában)

Negyedleges szerkezet Csak akkor van, ha a fehérje több polipeptidláncból (alegységből) áll = az alegységek a térbeli kapcsolódása Rögzítés: R-csoportok közötti kötések

Fehérjék denaturációja = a térszerkezet elvesztése Következmény: a funkció elvesztése Lehet: Reverzibilis (megfordítható) Irreverzibilis

Fehérjék denaturációja Okai: fizikai vagy kémiai behatások Fizikai: Hő UV-sugárzás Radioaktív-sugárzás Kémiai: pH Nehézfémek sói (réz, cink, ólom stb) Fertőtlenítőszerek Formaldehid stb.

Fehérjék denaturációja Minden fehérje más-más hatásra érzékeny Legérzékenyebbek az enzimfehérjék (ezeknek a denaturálódása halálhoz vezethet!) Érzéketlenek a struktúrfehérjék (pl haj) Prion (szivacsos agyvelőgyulladás, kerge marhakór kórokozója)

A fehérjék csoportosítása Összetétel alapján: Egyszerű fehérje (protein) Összetett fehérje (proteid)

Hemoglobin… ….és a hem

inzulin prion

Keratin, azaz a haj Citokróm