Makromolekulák Simon István
Aminosav helyettesítési mátrix
Diszulfid becslő potenciál
Szerin proteázok szekvenciáinak összehasonlítása
Aminosavak konzervativitása és eltemetettsége
Szerkezetbecslés homológia alapján
Párkölcsönhatások energiájának egy aminosavra számított értéke
Párkölcsönhatási energiák becslése Annak a figyelembevételéhez, hogy az i. aminosav hozzájárulása függ a kölcsönható partnerektől, az aminosav összetétel másodfokú alakját kell használnunk Az aminosav összetétel és az energia közti összefüggést egy 20x20 energia becslő mátrix tartalmazza: P ij
A (szerkezetből) számolt és a (szekvenciából) becsült energiák
A rendezetlenség jóslása - IUPred Globuláris és rendezetlen fehérjékre számolt energiák
A rendezetlenség jóslása - IUPred Alapötlet: Ha egy aminosav szekvenciális környezetében olyan aminosavak vannak, amelyekkel nem tud elég sok kedvező kölcsönhatást kialakítani, akkor nem vesz fel határozott szerkezetet rendezetlen lesz …..QSDPSVEPPLSQETFSDLWKLLPENNVLSPLPSQAMDDLMLSPDDIEQWFTEDPGPDEAPRMPEAAPRVAPAPAAPTPAAPAPA….. A környezet aminosav összetétele: A – 10% C – 0% D – 12 % E – 10 % F – 2 % stb… Az aminosav és a környezete közötti kölcsön- hatási energia becslése Ez alapján a rendezetlenség valószínűsége (magas energia rendezetlen lesz) Az algoritmus:
A rendezetlenség jóslása - IUPred A konkrét példán: A – 10% C – 0% D – 12 % E – 10 % F – 2 % stb… A D aminosav környezetének összetétele: A becsült kölcsönhatási energia: E = A kölcsönhatási energiák: 1.16*0.10+(-0.82)*0+… = %, hogy rendezetlen
A rendezetlenség jóslása - IUPred Példa: humán p53 Rendezett DNS kötő domén (DBD) Rendezetlen C-terminális domén Rendezetlen N-terminális domén
Globular proteins are not representative of full genomes Probable IUPs GLOB Human genome TM ?
IUPs: high frequency in proteomes coli yeast
Erdős-Rényi The yeast interactome Barabási-Albert Networks