Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

1.Protein szintézis 2. Protein módosítás 3. Protein transzport.

Hasonló előadás


Az előadások a következő témára: "1.Protein szintézis 2. Protein módosítás 3. Protein transzport."— Előadás másolata:

1 1.Protein szintézis 2. Protein módosítás 3. Protein transzport

2 Centrális dogma DNS RNS protein transzkripció transzláció kivétel– retrovírusok – reverz transzkripció protein szintézis

3 Protein szintézis 1.Aminosav aktiválás 2.Protein szintézis lépései

4 Protein szintézis Genetikai információ : messenger RNS (mRNS) kodonjai Riboszóma: Fehérjeszintézis helye : proteinek + riboszómális RNA (rRNA) Adaptor : kodon szekvencia felismerése molekula megfelelő aminósavra fordítása transzfer RNS (tRNS) Aktivált aminósavak Protein faktorok: IF, EF, RRF Energia: ATP és GTP

5 Eukarióta mRNS ORF : Open reading frame azaz leolvasási keret Mutációk pl. kereteltolásos

6 tripletek Univerzális de kivételek pl. mitokondrium Degenerált ill. redundáns 1 aminósav– több mint 1 kodon lineáris nincs kihagyás nincs átfedés Genetikai kód

7 library.thinkquest.org/.../RNA.htm Szekunder szerkezetTercier szerkezet tRNS: nukleotid 1.4 kar és hurok 2.módosított bázisok 3.Wobble azaz lötyögés antikodon Adaptor molekula tRNS

8 Class I Arg, Cys, Gln, Glu, Ile, Leu, Met, Trp, Tyr, Val Class II Ala, Asn, Asp, Gly, His, Lys, Phe, Pro, Ser, Thr Aminoacyl – tRNS szintetáz Enzimek száma fajspecifikus (33-48) Aminosav aktiválás tRNS enzim

9 1: Aminósav aktiválás aa + ATP aa~AMP + PP i 2: aminoacyl csoport transzfer a tRNS re aa~AMP + tRNA aa-tRNA + AMP Aminósav aktiválási reakció

10 Protein szintézis :riboszóma big subunit small subunit Big subunit small subunit

11 Riboszóma főbb kötőhelyei mindkét alegység nagy alegység A site - aminoacyl tRNS katalízis: ribozyme P site - peptidyl tRNS RNS katalítikus aktivitással E site – exit üres tRNS 23/ 28 S RNS mRNS kötés ER kötőhely (eukaryota) ( 16/18 S RNS mRNS sapka)

12 A: aminoacyl tRNS site P:peptidyl tRNS site E: exit site Exit channel növekvő peptidlánc ezen halad át Protein szintézis:riboszóma kötőhelyek elhelyezkedése Catalytic site

13 Fehérjeszintézis lépései: 1.Iniciáció 2.Elongáció 3.Termináció 4.Szétesés (Disassembly) Fehérjeszintézis szabályai: Transzláció iránya 5' -> 3' Képződő fehérje N-terminus irányból C-terminus irányba

14 30 S subunit IF és kis alegység kötődése mRNS és lánckezdő Met-tRNS i korrekt kötődése P helyre Riboszóma nagy alegység kötődése és GTP bontás Met Iniciáció

15 Peptidyl-tRNA Új aminoacyl-tRNS kötődése az A helyen Új peptidkötés kialakítása (ribozyme szerepe) Riboszóma áthelyeződése az egész komplex 1 tripletnyit mozog GTP bontás Üres tRNS disszociál az E helyről Elongáció ciklusos

16 Termináció RF kötődése peptidyl-tRNS-ről leválik a polipeptidlánc E helyről üres tRNS disszociál RF is leválik és GTP bontás Peptidyl-tRNA

17 Szétesés riboszóma alegységek, P helyről tRNS és mRNS leválása

18 -Iniciáció gátlása -Interferál a kodon antikodon párosodással Streptomycin Iniciáció és elongáció antibiotikumok

19 Chloramphenicol: - Peptidyl transzferáz gátlása prokaryotákban - tRNS beötődését A helyre gátolja Cycloheximide: - Peptidyl transzferáz gátlása eukaryotákban Erythromycin: - Gátolja a fehérje útját Tetracycline: - aminoacyl-tRNS A helyre kötődését gátolja elongáció antibiotikumok

20 PuromycinPuromycin Causes premature chain termination.Its structure resembles thatofthe 3'end ofa tyrosyl-tRNA and itparticipates as a substrate in a peptidyltransferase reaction.Causes premature chain termination.Its structure resembles thatofthe 3'end ofa tyrosyl-tRNA and itparticipates as a substrate in a peptidyltransferase reaction. Puromycin: - Láncközben terminációt okoz termináció antibiotikumok

21 2. Protein ko és poszttranszlációs módosítások 3. Protein szortírozás és szállítás

22 Eukaryota sejt: -Szabad riboszómák, polyriboszómák -Endoplazmatikus retikulum kötött riboszómákkal Prokaryota sejt: szabad riboszómák poliriboszómák Fehérjeszintézis helye

23 Riboszóma: protein szintézis Membrán: módosítás és szállítás Durvafelszinű endoplazmatikus retikulum

24 Protein road-map Cytoszol: szabad riboszómák Minden fehérje szintézise szabad riboszómán indul végig citoszolban szabad riboszómán Sejtmag Peroxiszóma Mitochondrium színtest ER kötött ribozómán Fejeződik be ER, Golgi, Plazmamembrán Lizoszóma,endoszóma Szekréciós fehérje

25 irányítószám helyett szignál peptid és szignálfolt

26 signal recognition particle (SRP) szerkezete Ribonukleoprotein Komplex RNS + 6 protein RNA Szignál peptid felismerése Riboszómához kötődés Elongáció gátlása GTP

27 Riboszóma és ER kapcsolódása

28 Fehérjeszintézis ER kötött riboszómán

29 Ko – és poszt-transzlációs módosítások Signal peptidase Signal peptide Ko: egyes aminósavak módosítása pl. metiláció diszulfid híd, glikoziláció Poszt: szignál peptid eltávolítása, glikoziláció

30 N-glikoziláció az ER-ban egyöntetű : 14 monoszaccharid aszparagin oldalláncon cukor donor: dolichol Enzyme:oligosaccharyl transzferáz

31 Transzmembrán fehérjék

32 Transzmembrán fehérjék szintézise Több szignál peptid szükséges start transfer és stop transfer peptidek

33 Multipass membrán proteinek többszörös szignál peptid párok példa:rodopszin

34 Protein minőségi kontroll Chaperonok az ER lumenében (BiP, calneurin) Protein hajtogatódás ellenőrzése Hibás fehérjék korrekciója Hibás fehérjék aggregálódásának gátlása

35 Proteaszóma szerkezete és funkciója ATPHibás, nem javítható fehérjék megsemmisítése


Letölteni ppt "1.Protein szintézis 2. Protein módosítás 3. Protein transzport."

Hasonló előadás


Google Hirdetések