Biokémia fontolva haladóknak II.

Az előadások a következő témára: "Biokémia fontolva haladóknak II."— Előadás másolata:

1 Biokémia fontolva haladóknak II.

2 A FEHÉRJÉK: az élőlények legfontosabb anyagai (görög név: protein) a sejtek szárazanyag-tartalmának %-át adják monomereik: aminosavak (C, H, O, N, S)

3 AZ AMINOSAVAK alacsony C-atomszámú karbonsavak (COOH) mindig tartalmaznak aminocsoportot (NH2) élőlényekben: mindkettő az α C-atomhoz kapcsolódik az R oldalláncban különböznek (élőlényekben: 20 féle) α helyzetű C-atom

4 A PEPTIDKÖTÉS - egyszerű vízkilépés 2 aminosav között - további aminosavak kapcsolódhatnak az N-terminális és a C-terminális véghez N-terminális C-terminális

5 2 » dipeptid 3 » tripeptid 4-10 » oligopeptid » polipeptid > 100 » fehérje (kolloid mérettartomány) Esszenciális aminosavak: - olyan as-ak, amiket nem tudunk előállítani - szabad as formájában vagy fehérjékkel fel kell venni - 10 db! aminosavak név száma Biológiai szempontból elsőrendű fehérjék: valamennyi esszenciális aminosavat a megfelelő mennyiségben, arányban tartalmazzák, ezért egyedüli fehérjeforrásként is elegendőek. - állati eredetű fehérjék (tojás, tej, hal, húsfélék)

6 elsődleges szerkezet = as-sorrend (szekvencia) Egyediség!
- ha egy as. kiesik vagy kettő felcserélődik » elveszik a funkció - első megfejtett szekvencia: inzulin (51 as) Frederick Sanger 1958: Nobel-díj a fehérjeszekvenálás módszeré- nek kidolgozásáért + inzulin as-sorrendjéért

7 másodlagos szerkezet = az aminosavak térbeli
elrendeződése, lánckonformációja α-hélix nagy oldalláncok jobbra csavarodó láncon belüli H-kötések β-redő kis oldalláncok több redő: láncok közötti H-kötések szabálytalan (rendezetlen)

8 harmadlagos szerkezet = a spirális, redőzött és
szabálytalan szakaszok állandó térbeli (3D) elrendeződése a) szálas (fibrilláris) az egész fehérje végig vagy α-hélix vagy β-redő - fibroin (β) - fibrinogén, fibrin - keratin (α) (szaru) b) gömb (globuláris) - eltérő konformációjú részek a fehérjén belül - albuminok - globulinok - hemoglobin globuláris fehérje

9 A harmadlagos szerkezet állandó, mert rögzítik (aminosav oldalláncok ill. peptidkötések között):
- van der Waals kötések - ionos kötések - H-kötések - diszulfid-hidak

10 negyedleges szerkezet = több fehérjemolekula (alegység)
összekapcsolódik óriásmolekulává

11 A FEHÉRJÉK FUNKCIÓI 5. hormonok inzulin hip-hip-rsz. összes hormonja 6. véralvadási faktorok trombin fibrin 7. immunválasz antitestjei immunglobulinok 8. bakteriális toxinok, kígyómérgek 9. vírusfehérjék (burok) 10. receptorfehérjék a membránokon 11. váz- és szerkezeti fehérjék keratin kollagén elasztin 1. enzimek (biokatalizátorok) emésztőenzimek 2. raktárfehérjék tojás: albumin tej: kazein 3. transzportfehérjék hemoglobin sejthártya fehérjéi 4. kontraktilis fehérjék aktin miozin

12 KOAGULÁCIÓ A FEHÉRJÉK ÉS A KÖRNYEZETI HATÁSOK
sejtplazmában: kolloid állapotban KOAGULÁCIÓ REVERZIBILIS csak a hidrátburok sérül, a biol. aktivitás megmarad könnyűfémsók NaCl (NH4)2SO4 IRREVERZIBILIS másodlagos szerkezet sérül, biol. aktivitás elvész DENATURÁCIÓ erős mechanikai hatások UV szélsőséges T, pH nehézfémsók (Ag, Pb, Cu)

13 Nukleotidok Biológiai szerep
Energiaszállítás, szállítás Funkciós csoportok szállítása Nukleinsavak monomerjei Felépítés: a, foszforsav b, pentóz (ribóz, dezoxiribóz) c, N tartalmú szerves bázis (pirimidin vázas, purin vázas)

14 Felépítés - bázisok

15 H-híd kötéseket hoznak létre
2 3

16 Kondenzáció - hidrolízis
Pentóz 1.C atomhoz szerves bázis = nukleozid Pentóz 5.C atomhoz észter kötéssel foszforsav = nukleotid

17 Energia szállítása, tárolása

18 ATP=ADP+P (szintézis, kondenzáció)

19 ATP+H2O=ADP+P (hidrolízis)
- 30KJ ATP+2H2O=AMP+PP (pirofoszfát) -36KJ

20 ATP=adenozin-trifoszfát
A leggyakoribb Un. nagy energiájú (makroerg) kötések (képződéséhez sok E kell, bontásakor sok E szabadul fel) Def.: olyan kötés, amely hidrolízisekor 25KJ-nál több E szab. fel

21 Miért kell? 1. A fényenergia közvetlenül nem használható. Kémiai kötésekben raktározódik. Raktár a szerves vegyület is, de ATP mozgékony, sokE-t jelent. Máshol lehet E-t felhasználni. Szállít! 2. ATP nem bomlékony, ezért máskor is lehet használni. Tárolja az E-t Sejt E termelő folyamata = oxidáció ATP képzéssel jár Sejt E igénylő folyamata = redukció ATP bontással jár

22 cAMP – ciklikus AMP Enzim aktiváló Másodlagos hírvivő

23 Funkciós csoportok szállítása Szabad ribonukleotidok koenzimek, könnyen leválnak és bekötnek enzimekbe Közben valamilyen csoportot adnak át 1. Hidrogén szállítók – NAD, NADP (nikotinsavamid-adenozin-dinukleotid (foszfát)) NAD – lebontó folyamatokban NADP – felépítő folyamatokban

24 NAD+ + 2e- + H+ = NADH + H+ (redukció, redukált koenzim)
© Nokia V1-Filename.ppt / YYYY-MM-DD / Initials

25 2. Acetilcsoport szállító - KoenzimA (KoA)

26 Nukleinsavak monomerjei
1. RNS – ribonukleinsav monomerek ribonukleotidok a, foszforsav b, ribóz c, AUCG 2. DNS - dezoxiribonukleinsav monomerek dezoxiribonukleotidok a, foszforsav b, dezoxiribóz c, ATCG

27 1. Az R N S Monomerek száma: kb. 70 – néhány 1000 (max. 10 ezres nagyságrend) méret: nm valamennyien egyszálúak (legfeljebb önmagukkal képeznek bázispárokat) P

28 RNS: FAJTÁK ÉS FUNKCIÓK
1. messenger RNS (mRNS) 1 fehérje felépítésére vonatkozó információt tartalmaz az információt kiviszi a sejtmagból a sejtplazmába, a fehérjeszintézis színhelyére (a riboszómához) » hírvivő egyszálú, hosszúsága nagyon változó (átlagosan 1000 nukleotid)

29 2. transzfer RNS (tRNS) A szabad aminosavakat visz a fehérjeszintézis színhelyére (a riboszómákhoz) » szállító 70-90 nukleotid egyszálú, de helyenként önmagával bázispárokat képez » másodlagos szerkezete: lóhere

30 3. riboszómális RNS (rRNS)
A riboszóma nevű sejtszervecske felépítésében vesz részt – fehérjékkel együtt több 1000 nukleotid egyszálú, helyenként önmagával bázispárokat képez harmadlagos szerkezete fehérjékkel összekapcsolódva alakul ki » riboszóma-alegység egy kis és egy nagy alegység összekapcsolódásával jön létre 1 riboszóma