Biokémia fontolva haladóknak II.

A FEHÉRJÉK: az élőlények legfontosabb anyagai (görög név: protein) a sejtek szárazanyag-tartalmának 50-60 %-át adják monomereik: aminosavak (C, H, O, N, S)

AZ AMINOSAVAK alacsony C-atomszámú karbonsavak (COOH) mindig tartalmaznak aminocsoportot (NH2) élőlényekben: mindkettő az α C-atomhoz kapcsolódik az R oldalláncban különböznek (élőlényekben: 20 féle) α helyzetű C-atom

A PEPTIDKÖTÉS - egyszerű vízkilépés 2 aminosav között - további aminosavak kapcsolódhatnak az N-terminális és a C-terminális véghez N-terminális C-terminális

2 » dipeptid 3 » tripeptid 4-10 » oligopeptid 10-100 » polipeptid > 100 » fehérje (kolloid mérettartomány) Esszenciális aminosavak: - olyan as-ak, amiket nem tudunk előállítani - szabad as formájában vagy fehérjékkel fel kell venni - 10 db! aminosavak név száma Biológiai szempontból elsőrendű fehérjék: valamennyi esszenciális aminosavat a megfelelő mennyiségben, arányban tartalmazzák, ezért egyedüli fehérjeforrásként is elegendőek. - állati eredetű fehérjék (tojás, tej, hal, húsfélék)

elsődleges szerkezet = as-sorrend (szekvencia) Egyediség! - ha egy as. kiesik vagy kettő felcserélődik » elveszik a funkció - első megfejtett szekvencia: inzulin (51 as) Frederick Sanger 1958: Nobel-díj a fehérjeszekvenálás módszeré- nek kidolgozásáért + inzulin as-sorrendjéért

másodlagos szerkezet = az aminosavak térbeli elrendeződése, lánckonformációja α-hélix nagy oldalláncok jobbra csavarodó láncon belüli H-kötések β-redő kis oldalláncok több redő: láncok közötti H-kötések szabálytalan (rendezetlen)

harmadlagos szerkezet = a spirális, redőzött és szabálytalan szakaszok állandó térbeli (3D) elrendeződése a) szálas (fibrilláris) az egész fehérje végig vagy α-hélix vagy β-redő - fibroin (β) - fibrinogén, fibrin - keratin (α) (szaru) b) gömb (globuláris) - eltérő konformációjú részek a fehérjén belül - albuminok - globulinok - hemoglobin globuláris fehérje

A harmadlagos szerkezet állandó, mert rögzítik (aminosav oldalláncok ill. peptidkötések között): - van der Waals kötések - ionos kötések - H-kötések - diszulfid-hidak

negyedleges szerkezet = több fehérjemolekula (alegység) összekapcsolódik óriásmolekulává

A FEHÉRJÉK FUNKCIÓI 5. hormonok inzulin hip-hip-rsz. összes hormonja 6. véralvadási faktorok trombin fibrin 7. immunválasz antitestjei immunglobulinok 8. bakteriális toxinok, kígyómérgek 9. vírusfehérjék (burok) 10. receptorfehérjék a membránokon 11. váz- és szerkezeti fehérjék keratin kollagén elasztin 1. enzimek (biokatalizátorok) emésztőenzimek 2. raktárfehérjék tojás: albumin tej: kazein 3. transzportfehérjék hemoglobin sejthártya fehérjéi 4. kontraktilis fehérjék aktin miozin

KOAGULÁCIÓ A FEHÉRJÉK ÉS A KÖRNYEZETI HATÁSOK sejtplazmában: kolloid állapotban KOAGULÁCIÓ REVERZIBILIS csak a hidrátburok sérül, a biol. aktivitás megmarad könnyűfémsók NaCl (NH4)2SO4 IRREVERZIBILIS másodlagos szerkezet sérül, biol. aktivitás elvész DENATURÁCIÓ erős mechanikai hatások UV szélsőséges T, pH nehézfémsók (Ag, Pb, Cu)

Nukleotidok Biológiai szerep Energiaszállítás, szállítás Funkciós csoportok szállítása Nukleinsavak monomerjei Felépítés: a, foszforsav b, pentóz (ribóz, dezoxiribóz) c, N tartalmú szerves bázis (pirimidin vázas, purin vázas)

Felépítés - bázisok

H-híd kötéseket hoznak létre 2 3

Kondenzáció - hidrolízis Pentóz 1.C atomhoz szerves bázis = nukleozid Pentóz 5.C atomhoz észter kötéssel foszforsav = nukleotid

Energia szállítása, tárolása

ATP=ADP+P (szintézis, kondenzáció)

ATP+H2O=ADP+P (hidrolízis) - 30KJ ATP+2H2O=AMP+PP (pirofoszfát) -36KJ

ATP=adenozin-trifoszfát A leggyakoribb Un. nagy energiájú (makroerg) kötések (képződéséhez sok E kell, bontásakor sok E szabadul fel) Def.: olyan kötés, amely hidrolízisekor 25KJ-nál több E szab. fel

Miért kell? 1. A fényenergia közvetlenül nem használható. Kémiai kötésekben raktározódik. Raktár a szerves vegyület is, de ATP mozgékony, sokE-t jelent. Máshol lehet E-t felhasználni. Szállít! 2. ATP nem bomlékony, ezért máskor is lehet használni. Tárolja az E-t Sejt E termelő folyamata = oxidáció ATP képzéssel jár Sejt E igénylő folyamata = redukció ATP bontással jár

cAMP – ciklikus AMP Enzim aktiváló Másodlagos hírvivő

Funkciós csoportok szállítása Szabad ribonukleotidok koenzimek, könnyen leválnak és bekötnek enzimekbe Közben valamilyen csoportot adnak át 1. Hidrogén szállítók – NAD, NADP (nikotinsavamid-adenozin-dinukleotid (foszfát)) NAD – lebontó folyamatokban NADP – felépítő folyamatokban

NAD+ + 2e- + H+ = NADH + H+ (redukció, redukált koenzim) © 2008 Nokia V1-Filename.ppt / YYYY-MM-DD / Initials

2. Acetilcsoport szállító - KoenzimA (KoA)

Nukleinsavak monomerjei 1. RNS – ribonukleinsav monomerek ribonukleotidok a, foszforsav b, ribóz c, AUCG 2. DNS - dezoxiribonukleinsav monomerek dezoxiribonukleotidok a, foszforsav b, dezoxiribóz c, ATCG

1. Az R N S Monomerek száma: kb. 70 – néhány 1000 (max. 10 ezres nagyságrend) méret: nm valamennyien egyszálúak (legfeljebb önmagukkal képeznek bázispárokat) P

RNS: FAJTÁK ÉS FUNKCIÓK 1. messenger RNS (mRNS) 1 fehérje felépítésére vonatkozó információt tartalmaz az információt kiviszi a sejtmagból a sejtplazmába, a fehérjeszintézis színhelyére (a riboszómához) » hírvivő egyszálú, hosszúsága nagyon változó (átlagosan 1000 nukleotid)

2. transzfer RNS (tRNS) A szabad aminosavakat visz a fehérjeszintézis színhelyére (a riboszómákhoz) » szállító 70-90 nukleotid egyszálú, de helyenként önmagával bázispárokat képez » másodlagos szerkezete: lóhere

3. riboszómális RNS (rRNS) A riboszóma nevű sejtszervecske felépítésében vesz részt – fehérjékkel együtt több 1000 nukleotid egyszálú, helyenként önmagával bázispárokat képez harmadlagos szerkezete fehérjékkel összekapcsolódva alakul ki » riboszóma-alegység egy kis és egy nagy alegység összekapcsolódásával jön létre 1 riboszóma