Kötőszöveti rostok és képződésük

Az előadások a következő témára: "Kötőszöveti rostok és képződésük"— Előadás másolata:

1 Kötőszöveti rostok és képződésük
Dr. L. Kiss Anna Humanmorfológiai és Fejlődésbiológiai Intézet Semmelweis Egyetem Budapest 2011

2 A kötőszövet alkotóelemei
Sejtek Sejtközötti állomány (extracelluláris mátrix) fix mobil rostok amorf alapállomány fibrocyta retikuumsejt adipocyta melanocyta mesoblast macrophag hízósejt plasmasejt granulocyta (neutrophil, eosinophil) glükozaminoglikánok proteoglikánok adhéziós glikoproteinek kollagén rugalmas retikuláris fibrillin hialuronsav kondroitinszulfát haparánszulfát keratánszulfát dermatánszulfát fibronektin laminin tenaszcin enaktin trombospondin

3 Kötőszöveti rostok kollagén rost: nagy húzó szilárdság, kis rugalmasság, ellenálló rugalmas rost: nagy rugalmasság, kicsi a szakító szilárdság rácsrost: a legvékonyabb rost féleség fibrillin

4 Kollagén rost vékonyabb, vastagabb kötegeket képez
fénymikroszkóposan: rózsaszín (eosinophil,HE) vagy kék (anilin kék, Mallory, azán) kötegek EM: harántcsikolat: periodikusan rendeződött világos és sötét csíkok a fibrillum kötegek: d:50-90nm kollagen rostok: kollagen moleculák

5 Kollagén rostok (HE festés)

6 fibrociták

7

8 Kollagen Kollagen: fibrilláris fehérje, glikoprotein
Tropokollagenből épül fel: 290 nm hosszú, 1.5 nm átmérőjű, α -hélix szerkezetű fehérje 3 α-hélix polipeptid lánc áll össze speciális aminosav szekvencia: ismétlődő glicin-x-y aminosavak (az esetek 30%-ában x és y: prolin és hidroxiprolin; + alanin és hidroxilizin) a tropokollagen molekulákat a lizin aminosavak közötti kovalens kötések tartják össze a tropokollagen alegységek egymáshoz képest 1/4-el el vannak tolva (67 nm: az eltolt molekulák finom csikolatának egymásra vetülése), 40 nm rés az egyes molekulák között harántcsikolat (CSAK electronmikroszkóposan!!!)

9

10 RGD szekvencia és annak jelentősége
RGD szekvencia: arg-gly-asp: szignál tripeptid a legtöbb kollagén molekulában jelen van a kötőszöveti sejtek integrin-szerű receptoraihoz kötődik a sejtek a kollagén rostokhoz kötődnek a sejtek vándorolhatnak a kollagénen a kapcsolat sejtosztódást és differenciálódást stimulál

11 A kollagén bioszintézise
1.) az α-lánc a dER riboszómáin (tipikus export fehérje szintézis) 2.) a fehérje bekerül az ER lumenébe: szignál peptid lehasad, hidroxiprolin és hidroxilizin keletkezése; ascorbinsav (vitaminC) mint kofactor szükséges 3.) transport a Golgi készülékbe; 4.) bizonyos lizin aminosavak glicozilalódnak (az egyes kollagén típusok különböző mennyiségű és minőségű szénhidrátot tartalmaznak); 3-as hélix (triple helix) kialakulása prokollagén 5.) vezikuláris transzport a Golgiból a plazmamembrán felé; exocytosis 6.) a nem-helikális részek többségének enzimatikus eltávolítása (prokollagen peptidáz) : tropokollagén 7.) a tropokollagén polimerizációja: fibrillumok (a sejtmembrán invaginációiban)

12 Fibroblaszt EM kép

13 A kollagén típusai Kollagén család: kb. 25 α-helikális kollagén molecula különbözőképpen kombinálódnak a tripletekben kb. 15 féle kollagén, római számmal jelölve Type I: csont, ín, bőr Type II: hyalin és elasztikus porc (vékonyabb, mint Type I) Type III: retikuláris rostok, membrana basalis (elsőként szintetizálódik a sebgyógyuláskor), erek fala Type IV: lamina basalis Type V: amnion és chorion

14 A kollagén típusai Type VII: hemidesmosomák, a lamina basalist horgonyozzák a kötőszövethez Type IX: a TypeII kollagénhez kötődik porcban Type XII: a TypeI kollagénhez kapcsolódik

15 Retikuláris rostok rendkívül vékonyak: d:0.5-2µm
extenzíve, kiterjedt hálózatot képeznek bizonyos szervekben nagy mennyiségű glikoprotein kapcsolódik a rostokhoz főleg TypeIII kollagénből állnak

16

17

18

19 Elasztikus rostok nagy számbanvannak jelen olyan szövetekben, amelyeknek nagy a rugalmassága elasztikus rostok: amorf mag, amely elasztinból áll, és fibrillinnel van körülvéve elasztin: szolubilis monomer, tropoelastin formájában szintetizálódik – exocytosis a monomereket a lizil oxidáz polimerizálja a turnover extrém lassú, elsősorban a fejlődés során szintetizálódik, sérüléskor az elasztin vagy nem pótlódik, vagy funkció képtelen rostok pótolják

20 Elasztikus rostok

21

22

23

24

25 Fibrillin rendkívül vékony (d: 8-10nm) filamentumok
csak EM képeken láthatók fibrillin: glikoprotein Marfan syndroma: autoszómás domináns genetikai rendellenesség; defectes fibrillin képződés symptomák: skeletális, cardiovasculáris és látással kapcsolatosak: hosszú és vékony végtagok, homorú mellkas, scoliosis és megnyúlt ujjak; mitralis billentyű prolapsusa, tágult aorta (aneurisma), sérült Descemet membrán és lencsefüggesztő rostok a szemben

26 Irodalom Röhlich Pál: Szövettan. Budapest, 1999
A szövettani képek a Humánmorfológiai és Fejlődésbiológiai Intézet gyűjteményéből származnak. Carola R, Harley JP, Noback CR: Human Anatomy & Physiology, McGraw-Hill Inc., USA, 1990

27