porfin – hem-proteinek

Az előadások a következő témára: "porfin – hem-proteinek"— Előadás másolata:

1 porfin – hem-proteinek
Porfinvázas vegyületek Funkció: 1. CO2 asszimiláció (pl. klorofill) 2. Biológiai oxidáció (pl. hemoglobin) a 2 3 1 A B 4 b d D C 8 5 7 6 g porfin – hem-proteinek (hemoglobin) klorin (klorofill) a Egyszerűsített jelölésmód 3 2 1 A B 4 2 3 1 b 4 D C 8 5 7 6 g 8 5 korrin (B12 vitamin) 7 6

2 Hem proteinek 1.1 Hemoglobin 1.2 Mioglobin 1.3 Eritrokruorin (gerinctelenek, 150 hem) 1.4 Kataláz, peroxidáz (protoporfirin, Fe3+) 1.5 Citokrómok (terminális oxidáció, Fe2+  Fe3+)

3 hemin (vörös) + globin ( 4 polipeptid lánc)
1.1 Hemoglobin hemin (vörös) + globin ( 4 polipeptid lánc) 574 aminosav 9% vas

4 sötétvörös, kristályos síkalkat, 4n+2 elektron  aromás makrociklus
Hemin AcOH HBr protoporfirin Jellemzés: porfin származékok sötétvörös, kristályos síkalkat, 4n+2 elektron  aromás makrociklus amfoter jelleg a) NH  protonleadás b) N:  proton felvétel

5 1.2 Mioglobin hem (vörös) + globin (1 polipeptidlánc)
153 aminosav ox. red. hemokromogén hemin Jellemzés: izomban fordul elő O2 megkötés (nagyobb, mint hemoglobin) térszerkezet (J. Kendrew) – első fehérje hem – protein zseb (His szerepe)

6 A mioglobin és O2 kötőhelye
hisztidin E7 disztális hem proximális hisztidin F8

7 Mioglobin, hemoglobin összegzés
váz fémion prosztetikus csoport protein funkció Proto-porfirin Fe2+ hem ferrohemoglobin (hemoglobin) O2 kötés Fe3+ hemin ferrihemoglobin (hemiglobin) H2O oximioglobin ferrimioglobin dezoximioglobin humán hemoglobin F1 F2 F3 F4 F5 F6 F7 F8 F9 a lánc Leu Ser Ala Asp His b lánc Phe Thr Glu Cys ámbráscet mioglobin Lys Pro Gln

8 Légzési színezékek (kiegészítés)
O2 diffúzió: 2 mm mélység  „szállítófolyadék” szín fémion molekula tömeg példa hemoglobin világospiros  sötétvörös Fe2+ 70.000 20.000 gerinces körszájúak rákok, férgek mioglobin sötétpiros gyűrűs férgek klorokruorin zöld soksertéjű férgek hemocianin kék színtelen Cu2+ Cu+ rákok (languszták) tőrfarkúak    Oxigénaffinitás %-os O2 telítettség [Torr] O2 nyomás

9 1.3 Epefestékek hemoglobin hem részének bomlástermékei A. biliverdin, zöld (máj) B. bilirubin, sárga (máj). Legrégebben ismert; biliverdin oxidációja vér c = 0,5 mg/100 ml  sárgaság, máj  epe  bélrendszer 250 mg/nap

10 oxidáció biliverdin protoporfirin C2H5OH lúg / D redukció bilirubin hematoporfirin

11 zöld szemcsék (kloroplasztok) pigmentje
izolálás: Willstätter ( ) szerkezet: Fischer (1940) szintézis: Woodward (1960) 2. Klorofill Összetétel: klorofill A + klorofill B = 3:1 + Mg R = -CH3 A = -CHO B * * * 3. cianokobalamin (B12) Co3+ 4,3% kobalt C68H88O14N14Co (C20H29) fitol észter Cisz-7(R)-11 (R)-3,7,11,15-tetrametil-2-hexadecén-1-ol

12 (2-hidroxil-propilamin) +H3PO4 + 6 NH3 + + D-ribóz +
NH2-CH2(CH3)-OH (2-hidroxil-propilamin) +H3PO4 + 6 NH3 + + D-ribóz + A C D hidrolízis H+ F E a-glikozid kötés G korrin-váz (nem aromás!) 1-(a-D-ribofuranozil)-5,6- -dimetil-benzimidazol Variációk: - CN B12 - OH B12a - NO2 B12c 1926: májkivonat – vészes vérszegénység (Minot, Murphy) 1947: mikróbák növekedési faktora (Shoriz) 1948: izolálás tengeri algákból (Folkers, Smith) : térszerkezet (Hodgkin)