A fehérjék.

Az előadások a következő témára: "A fehérjék."— Előadás másolata:

1 A fehérjék

2 A FEHÉRJÉK: az élőlények legfontosabb anyagai (görög név: protein) a sejtek szárazanyag-tartalmának %-át adják monomereik: aminosavak (C, H, O, N, S)

3 AZ AMINOSAVAK alacsony C-atomszámú karbonsavak (COOH) mindig tartalmaznak aminocsoportot (NH2) élőlényekben: mindkettő az α C-atomhoz kapcsolódik az R oldalláncban különböznek (élőlényekben: 20 féle) α helyzetű C-atom

4 a 20 féle aminosav: hagyományos elnevezések 3 betűs rövidítés legegyszerűbb a glicin (amino-ecetsav) Gly

5

6

7

8 AZ AMINOSAVAK JELLEMZŐI
ikerionos szerkezet: az amino- és karboxilcsoportok vizes oldatban ionos állapotban van jelen, így minden aminosavnak legalább egy negatív (–COO-) és egy pozitív (–NH+3) töltése van amfoter jelleg: savakkal szemben bázisként, bázisokkal szemben savakként viselkednek a sejtekben szabad állapotban ritkán fordulnak elő egymással peptidkötés kialakítására képesek

9 A PEPTIDKÖTÉS - egyszerű vízkilépés 2 aminosav között - további aminosavak kapcsolódhatnak az N-terminális és a C-terminális véghez N-terminális C-terminális

10 2 » dipeptid 3 » tripeptid 4-10 » oligopeptid » polipeptid > 100 » fehérje (kolloid mérettartomány) aminosavak név száma

11 Esszenciális aminosavak:
- olyan as-ak, amiket nem tudunk előállítani - szabad as formájában vagy fehérjékkel fel kell venni - 10 db! Biológiai szempontból elsőrendű fehérjék: valamennyi esszenciális aminosavat a megfelelő mennyiségben, arányban tartalmazzák, ezért egyedüli fehérjeforrásként is elegendőek. - állati eredetű fehérjék (tojás, tej, hal, húsfélék)

12 A FEHÉRJÉK sokféle funkció speciális szerkezet

13 elsődleges szerkezet = as-sorrend (szekvencia)
- ha egy as. kiesik vagy kettő felcserélődik » elveszik a funkció - első megfejtett szekvencia: inzulin (51 as) Frederick Sanger 1958: Nobel-díj a fehérjeszekvenálás módszeré- nek kidolgozásáért + inzulin as-sorrendjéért

14 az inzulin aminosavszekvenciája

15 láncon belüli H-kötések
másodlagos szerkezet = az aminosavak térbeli elrendeződése, lánckonformációja α-hélix nagy oldalláncok jobbra csavarodó láncon belüli H-kötések β-redő kis oldalláncok több redő: láncok közötti H-kötések szabálytalan (rendezetlen)

16 α-hélix β-redő

17 harmadlagos szerkezet = a spirális, redőzött és
szabálytalan szakaszok állandó térbeli (3D) elrendeződése a) szálas (fibrilláris) az egész fehérje végig vagy α-hélix vagy β-redő - fibroin (β) - fibrinogén, fibrin - keratin (α) (szaru)

18 fibroin fibrin

19 keratin

20 b) gömb (globuláris) - eltérő konformációjú részek a fehérjén belül - albuminok - globulinok - hemoglobin globuláris fehérje

21 A harmadlagos szerkezet állandó, mert rögzítik:
- van der Waals kötések - ionos kötések - H-kötések - diszulfid-hidak

22 diszulfid-híd

23 negyedleges szerkezet = több fehérjemolekula (alegység)
összekapcsolódik óriásmolekulává

24 A FEHÉRJÉK CSOPORTOSÍTÁSA
1. PROTEINEK (egyszerű fehérjék) csak as-lánc albuminok kollagén inzulin miozin

25 Kollagén (San Francisco)

26

27 aktin és miozin

28 2. PROTEIDEK (összetett fehérjék) as-lánc = fehérje-rész + nem fehérje rész lipoproteidek (+ lipid) glikoproteidek (+ CH) » mucin foszfoproteidek (+ foszforsav) » kazein nukleoproteidek (+ nukleinsav) » DNS metalloproteidek (+ fém) » hemoglobin

29 glikoproteid mucin

30 nukleoproteid: DNS-hiszton komplex metalloproteid: hemoglobin

31 A FEHÉRJÉK FUNKCIÓI 1. enzimek (biokatalizátorok) emésztőenzimek 2. raktárfehérjék tojás: albumin tej: kazein 3. transzportfehérjék hemoglobin hemocianin sejthártya fehérjéi 4. kontraktilis fehérjék aktin miozin

32 5. hormonok inzulin hip-hip-rsz. összes hormonja 6. neurotranszmitterek acetil-kolin dopamin szerotonin noradrenalin 7. véralvadási faktorok trombin fibrin 8. immunválasz antitestjei immunglobulinok

33 9. bakteriális toxinok, kígyómérgek
10. vírusfehérjék (burok) 11. receptor-, marker- és kapufehérjék a membránokon 12. váz- és szerkezeti fehérjék keratin kollagén elasztin rodopszin: receptorfehérje

34 A FEHÉRJÉK ÉS A KÖRNYEZETI HATÁSOK
sejtplazmában: kolloid állapotban KOAGULÁCIÓ REVERZIBILIS csak a hidrátburok sérül, a biol. aktivitás megmarad könnyűfémsók NaCl (NH4)2SO4 IRREVERZIBILIS másodlagos szerkezet sérül, biol. aktivitás elvész DENATURÁCIÓ erős mechanikai hatások UV szélsőséges T, pH nehézfémsók (Ag, Pb, Cu)

35 a fibrinogén irreverzibilis
kicsapódása = fibrin

36

37 VÉGE