Előadást letölteni
Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon
KiadtaAdél Tóth Megváltozta több, mint 8 éve
1
A fehérjék
2
az élőlények legfontosabb anyagai (görög név: protein) a sejtek szárazanyag-tartalmának 50-60 %-át adják monomereik: aminosavak (C, H, O, N, S) A FEHÉRJÉK:
3
AZ AMINOSAVAK alacsony C-atomszámú karbonsavak (COOH) mindig tartalmaznak aminocsoportot (NH 2 ) élőlényekben: mindkettő az α C-atomhoz kapcsolódik az R oldalláncban különböznek (élőlényekben: 20 féle) α helyzetű C-atom
4
legegyszerűbb a glicin (amino-ecetsav) a 20 féle aminosav: hagyományos elnevezések 3 betűs rövidítés Gly
8
AZ AMINOSAVAK JELLEMZŐI ikerionos szerkezet: az amino- és karboxilcsoportok vizes oldatban ionos állapotban van jelen, így minden aminosavnak legalább egy negatív (–COO - ) és egy pozitív (–NH +3 ) töltése van amfoter jelleg: savakkal szemben bázisként, bázisokkal szemben savakként viselkednek a sejtekben szabad állapotban ritkán fordulnak elő egymással peptidkötés kialakítására képesek
9
A PEPTIDKÖTÉS - egyszerű vízkilépés 2 aminosav között - további aminosavak kapcsolódhatnak az N-terminális és a C-terminális véghez C-terminálisN-terminális
10
2» dipeptid 3 » tripeptid 4-10 » oligopeptid 10-100 » polipeptid > 100 » fehérje (kolloid mérettartomány) aminosavak név száma
11
Esszenciális aminosavak: - olyan as-ak, amiket nem tudunk előállítani - szabad as formájában vagy fehérjékkel fel kell venni - 10 db! Biológiai szempontból elsőrendű fehérjék: valamennyi esszenciális aminosavat a megfelelő mennyiségben, arányban tartalmazzák, ezért egyedüli fehérjeforrásként is elegendőek. - állati eredetű fehérjék (tojás, tej, hal, húsfélék)
12
A FEHÉRJÉK sokféle funkció speciális szerkezet
13
elsődleges szerkezet = as-sorrend (szekvencia) - ha egy as. kiesik vagy kettő felcserélődik » elveszik a funkció - első megfejtett szekvencia: inzulin (51 as) Frederick Sanger 1958: Nobel-díj a fehérjeszekvenálás módszeré- nek kidolgozásáért + inzulin as-sorrendjéért
14
az inzulin aminosavszekvenciája
15
másodlagos szerkezet = az aminosavak térbeli elrendeződése, lánckonformációja α-hélix nagy oldalláncok jobbra csavarodó láncon belüli H-kötések β-redő kis oldalláncok több redő: láncok közötti H-kötések szabálytalan (rendezetlen)
16
α-hélix β-redő
17
harmadlagos szerkezet = a spirális, redőzött és szabálytalan szakaszok állandó térbeli (3D) elrendeződése a) szálas (fibrilláris) az egész fehérje végig vagy α-hélix vagy β-redő - fibroin (β) - fibrinogén, fibrin - keratin (α) (szaru)
18
fibroin fibrin
19
keratin
20
b) gömb (globuláris) - eltérő konformációjú részek a fehérjén belül - albuminok - globulinok - hemoglobin globuláris fehérje
21
A harmadlagos szerkezet állandó, mert rögzítik: - van der Waals kötések - ionos kötések - H-kötések - diszulfid-hidak
22
diszulfid-híd
23
negyedleges szerkezet = több fehérjemolekula (alegység) összekapcsolódik óriásmolekulává
24
A FEHÉRJÉK CSOPORTOSÍTÁSA 1. PROTEINEK (egyszerű fehérjék) csak as-lánc albuminok kollagén inzulin miozin
25
Kollagén (San Francisco)
27
aktin és miozin
28
2. PROTEIDEK (összetett fehérjék) as-lánc = fehérje-rész + nem fehérje rész lipoproteidek(+ lipid) glikoproteidek (+ CH) » mucin foszfoproteidek (+ foszforsav) » kazein nukleoproteidek (+ nukleinsav) » DNS metalloproteidek (+ fém) » hemoglobin
29
mucin glikoproteid
30
nukleoproteid: DNS-hiszton komplex metalloproteid: hemoglobin
31
A FEHÉRJÉK FUNKCIÓI 1. enzimek (biokatalizátorok) emésztőenzimek 2. raktárfehérjék tojás: albumin tej: kazein 3. transzportfehérjék hemoglobin hemocianin sejthártya fehérjéi 4. kontraktilis fehérjék aktin miozin
32
5. hormonok inzulin hip-hip-rsz. összes hormonja 6. neurotranszmitterek acetil-kolin dopamin szerotonin noradrenalin 7. véralvadási faktorok trombin fibrin 8. immunválasz antitestjei immunglobulinok
33
9. bakteriális toxinok, kígyómérgek 10. vírusfehérjék (burok) 11. receptor-, marker- és kapufehérjék a membránokon 12. váz- és szerkezeti fehérjék keratin kollagén elasztin rodopszin: receptorfehérje
34
A FEHÉRJÉK ÉS A KÖRNYEZETI HATÁSOK sejtplazmában: kolloid állapotban KOAGULÁCIÓ REVERZIBILIS csak a hidrátburok sérül, a biol. aktivitás megmarad könnyűfémsók NaCl (NH 4 ) 2 SO 4 IRREVERZIBILIS másodlagos szerkezet sérül, biol. aktivitás elvész DENATURÁCIÓ erős mechanikai hatások UV szélsőséges T, pH nehézfémsók (Ag, Pb, Cu)
35
a fibrinogén irreverzibilis kicsapódása = fibrin
37
VÉGE
Hasonló előadás
© 2024 SlidePlayer.hu Inc.
All rights reserved.