Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

Az előadás letöltése folymat van. Kérjük, várjon

Porfinvázas vegyületek Funkció: 1. CO 2 asszimiláció (pl. klorofill) 2. Biológiai oxidáció (pl. hemoglobin) 1 2 3 4 5 67 8     A B C D porfin – hem-proteinek.

Hasonló előadás


Az előadások a következő témára: "Porfinvázas vegyületek Funkció: 1. CO 2 asszimiláció (pl. klorofill) 2. Biológiai oxidáció (pl. hemoglobin) 1 2 3 4 5 67 8     A B C D porfin – hem-proteinek."— Előadás másolata:

1 Porfinvázas vegyületek Funkció: 1. CO 2 asszimiláció (pl. klorofill) 2. Biológiai oxidáció (pl. hemoglobin)     A B C D porfin – hem-proteinek (hemoglobin)    A B C D klorin (klorofill) korrin (B 12 vitamin) Egyszerűsített jelölésmód

2 1.Hem proteinek 1.1 Hemoglobin 1.2 Mioglobin 1.3 Eritrokruorin (gerinctelenek, 150 hem) 1.4 Kataláz, peroxidáz (protoporfirin, Fe 3+ ) 1.5 Citokrómok (terminális oxidáció, Fe 2+  Fe 3+ )

3 1.1 Hemoglobin hemin (vörös) + globin ( 4 polipeptid lánc) 9% vas 574 aminosav

4 Hemin Jellemzés: 1.porfin származékok 2.sötétvörös, kristályos 3.síkalkat, 4n+2 elektron  aromás makrociklus 4.amfoter jellega) NH  protonleadás b) N:  proton felvétel protoporfirin AcOH HBr

5 1.2 Mioglobin hem (vörös) + globin (1 polipeptidlánc) 153 aminosav ox. red. hemokromogénhemin Jellemzés: 1.izomban fordul elő 2.O 2 megkötés (nagyobb, mint hemoglobin) 3.térszerkezet (J. Kendrew) – első fehérje 4.hem – protein zseb (His szerepe)

6 A mioglobin és O 2 kötőhelye hisztidin E7 disztális proximálishisztidin F8 hem

7 Mioglobin, hemoglobin összegzés vázfémio n prosztetikus csoport proteinfunkció Proto- porfirin Fe 2+ hemferrohemoglobin (hemoglobin) O 2 kötés Fe 3+ heminferrihemoglobin (hemiglobin) H2OH2O Fe 2+ hemoximioglobinO 2 kötés Fe 3+ heminferrimioglobinH2OH2O Fe 2+ hemdezoximioglobin humán hemoglobin F1F2F3F4F5F6F7F8F9  lánc LeuSerAlaLeuSerAspLeuHisAla  lánc PheAlaThrLeuSerGluLeuHisCys ámbráscet mioglobin LeuLysProLeuAlaGlnSerHisAla

8 Légzési színezékek (kiegészítés) O 2 diffúzió: 2 mm mélység  „szállítófolyadék” színfémion molekula tömegpélda hemoglobin világospiros  sötétvörös Fe gerinces körszájúak rákok, férgek mioglobin világospiros  sötétpiros Fe gerinces gyűrűs férgek klorokruorin zöld  zöld Fe soksertéjű férgek hemocianin kék  színtelen Cu 2+  Cu rákok (languszták) tőrfarkúak    Oxigénaffinitás %-os O 2 telítettség O 2 nyomás [Torr]

9 hemoglobin hem részének bomlástermékei A. biliverdin, zöld (máj) B. bilirubin, sárga (máj). Legrégebben ismert; biliverdin oxidációja vér c = 0,5 mg/100 ml  sárgaság, máj  epe  bélrendszer 250 mg/nap 1.3 Epefestékek

10 protoporfirin biliverdin hematoporfirin bilirubin redukció oxidáció C 2 H 5 OH lúg / 

11 2. Klorofill zöld szemcsék (kloroplasztok) pigmentje izolálás: Willstätter ( ) szerkezet: Fischer (1940) szintézis: Woodward (1960) Összetétel: klorofill A + klorofill B = 3:1 + Mg R = -CH3 A = -CHO B (C 20 H 29 ) fitol észter Cisz-7(R)-11 (R)-3,7,11,15-tetrametil-2-hexadecén-1-ol 3. cianokobalamin (B 12 ) Co 3+ 4,3% kobalt C 68 H 88 O 14 N 14 Co * * *

12 hidrolízis H + NH 2 -CH 2 (CH 3 )-OH (2-hidroxil-propilamin) +H 3 PO NH D-ribóz + 1-(  -D-ribofuranozil)-5,6- -dimetil-benzimidazol A B C D E F G  -glikozid kötés korrin-váz (nem aromás!) Variációk: - CNB 12 - OHB 12a - NO 2 B 12c 1926: májkivonat – vészes vérszegénység (Minot, Murphy) 1947: mikróbák növekedési faktora (Shoriz) 1948: izolálás tengeri algákból (Folkers, Smith) : térszerkezet (Hodgkin)


Letölteni ppt "Porfinvázas vegyületek Funkció: 1. CO 2 asszimiláció (pl. klorofill) 2. Biológiai oxidáció (pl. hemoglobin) 1 2 3 4 5 67 8     A B C D porfin – hem-proteinek."

Hasonló előadás


Google Hirdetések